Food Functionality of Collagenous Protein Fractions Recovered from Fish Roe by Alkaline Solubilization

Abstract

This study investigated the potential of collagenous protein fractions (CPFs) as functional foods. The specific CPFs studied were recovered from the roe of bastard halibut (BH), Paralichthys olivaceus; skipjack tuna (ST), Katsuwonus pelamis; and yellowfin tuna (YT), Thunnus albacares through the alkaline solubilization process at pH 11 and 12. The buffer capacity, water-holding capacity and solubility of CPFs with pH-shift treatment were significantly better at alkaline pH (10-12) than at acidic pH (2.0). At pH-shift treatment (pH 2 and 12), the foaming capacities of CPFs from ST and YT were improved compared to those of controls, but they were unstable compared to BH CPFs. The emulsi-fying activity index (EAI, m 2 /g protein) of CPFs (controls) was 16.0-21.1 for BH, 20.1-23.9 for ST and 9.3-13.7 for YT (P<0.05). CPFs adjusted to pH 12 showed improved EAI and YT CPFs showed significantly greater emulsifying ability than those from BH and ST. CPFs recovered from fish roe are not only protein sources but also have a wide range of food functionalities, confirming the high availability of fish sausage and surimi-based products as protein or reinforcing materials for functional foods and alternative raw materials.

Full text

한수지 51(4), 351-361, 2018
351
Copyright © 2018 The Korean Society of Fisheries and Aquatic Science pISSN:0374-8111, eISSN:2287-8815
Korean J Fish Aquat Sci 51(4),351-361,2018
Original Article
서 론
유엔식량농업기구
(Food and Agriculture Organization of the
United Nations, FAO)
의
통계에
따르면
, 2015
년의
총
어업생산
량은
약
2
억톤이라고
하였으며
(FAO, 2015),
최근
10
년간
,
우리
나라의
총어업생산량은
평균
327
만톤
수준이다
(MOF, 2017).
이들
어업생산물의
가공
및
제품
제조
시
발생하는
머리
,
껍질
,
frame,
비늘
,
내장
,
알
등의
비가식
가공부산물이
총
어류
생산량
의
약
30-60%
을
차지하고
(Narsing Rao et al., 2014; Klomklao
and Benjakul, 2016),
가공공정
중에서는
수세수
및
자숙수와
같은
가공처리수들이
원료
처리량의
약
10
배
이상이
발생한다
(Lee et al., 2017; Yoon et al., 2017).
수산가공부산물
및
가공
처리수의
영양적
가치는
해양생물자원의
단백질
급원으로서
높
은
잠재력을
가지고
있지만
,
극히
일부분만이
비료나
동물사료
용으로
이용될
뿐
,
가공처리수와
함께
대부분
폐기물로
처리됨
으로서
환경문제를
야기하게
된다
.
따라서
수산가공
부산물로
부터
주요구성분인
단백질을
회수하고자
하는
노력은
산업적
이용을
위한
저비용의
새로운
단백질을
생산하는
것이
가능하
기
때문에
매우
중요하다
(Heu et al., 2006; Kang et al., 2007;
Kang et al., 2015; Kim et al., 2015; Lee et al., 2016b; Lee et
al., 2017; Yoon et al., 2017).
수산가공부산물
및
가공처리수
로부터
단백질자원의
회수와
이용에
관한
연구는
효소
(Kim et
al., 2014)
및
저해제
(Lee et al., 2016a),
콜라겐
및
젤라틴
(Heu
et al., 2010; Lee et al., 2016b),
가공처리수
(Lee et al., 2017;
Yoon et al., 2017)
와
같은
유용
기능성분의
회수
,
단백질
농축
물
(Lee et al., 2016a; Binsi et al., 2017; Yoon et al., 2018b),
어류 알로부터 알칼리 가용화공정을 통해 회수한 Collagenous Protein
획분의 식품 기능특성
윤인성
1
·김진수
1,2
·허민수
1,3
*
1
경상대학교 수산식품산업화 기술지원센터,
2
경상대학교 해양식품생의학과/해양산업연구소,
3
경상대학교 식품영양학과/해양산업연구소
Food Functionality of Collagenous Protein Fractions Recovered from
Fish Roe by Alkaline Solubilization
In Seong Yoon
1
,
Jin-Soo Kim
1,2
and Min Soo Heu
1,3
*
1
Research Center for Industrial Development of Seafood, Gyeongsang National University, Tongyeong 53064, Korea
2
Department of Seafood and Aquaculture Science/Institute of Marine Industry, Gyeongsang National University, Tongyeong
53064, Korea
3
Department of Food and Nutrition/Institute of Marine Industry, Gyeongsang National University, Jinju 52828, Korea
This study investigated the potential of collagenous protein fractions (CPFs) as functional foods. The specic CPFs
studied were recovered from the roe of bastard halibut (BH),
Paralichthys olivaceus
; skipjack tuna (ST),
Katsuwonus
pelamis
; and yellown tuna (YT),
Thunnus albacares
through the alkaline solubilization process at pH 11 and 12.
The buffer capacity, water-holding capacity and solubility of CPFs with pH-shift treatment were signicantly better at
alkaline pH (10-12) than at acidic pH (2.0). At pH-shift treatment (pH 2 and 12), the foaming capacities of CPFs from
ST and YT were improved compared to those of controls, but they were unstable compared to BH CPFs. The emulsi-
fying activity index (EAI, m2/g protein) of CPFs (controls) was 16.0-21.1 for BH, 20.1-23.9 for ST and 9.3-13.7 for
YT (P<0.05). CPFs adjusted to pH 12 showed improved EAI and YT CPFs showed signicantly greater emulsifying
ability than those from BH and ST. CPFs recovered from sh roe are not only protein sources but also have a wide
range of food functionalities, conrming the high availability of sh sausage and surimi-based products as protein or
reinforcing materials for functional foods and alternative raw materials.
Key words: Collagenous protein fractions, Functionality, Fish roes, Alkaline solubilization
This is an Open Access article distributed under the terms of
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https://doi.org/10.5657/KFAS.2018.0351 Korean J Fish Aquat Sci 51(4) 351-361, August 2018
Received 25 May 2018; Revised 13 June 2018; Accepted 6 July 2018
*Corresponding author: Tel: +82. 55. 772. 1440 Fax: +82. 55. 772. 1430
E-m ail address: minsheu@gnu.ac.kr

윤인성
ㆍ
김진수
ㆍ
허민수
352
분리물
(Lee et al., 2016c),
효소
가수분해물
(Noh et al., 2013;
Intarasirisawat et al., 2014)
의
제조
및
식품기능성
(Park et al.,
2016; Binsi et al., 2017; Yoon et al., 2018b),
항산화성
그리고
이의
생리활성
(Heu et al., 2009; Intarasirisawat et al., 2014)
에
대하여
많은
연구가
이루어졌다
.
이들
연구에서
단백질
회수를
위한
주요
공정에는
추출을
통
한
회수
(Kim et al., 2014; Lee et al., 2016b),
건조
(Binsi et al.,
2017),
가열처리
(Lee et al., 2016; Yoon et al., 2018b),
단백질
의
용해도
특성을
이용한
유기용매
및
염을
이용한
분획
(Kim et
al., 2012; Kim et al., 2014),
산
/
알칼리
가용화
및
침전
(Kristins-
son et al., 2005; Lee et al., 2016c)
등을
포함하고
있다
.
특히
,
알칼리
가용화공정은
가공부산물
원료의
지방
,
내인성
효소의
불활성화
,
불순물
및
연구목적이외의
가용성
단백질을
제거할
목적으로
적용하여
,
알칼리
불용성의
잔사로부터
collagen
이나
gelatin
을
회수하는데
응용하고
있으며
,
이와
달리
등전점
가용
화
/
침전공정은
다양한
원료로부터
산
/
알칼리를
이용하여
단백
질
성분을
가용화한
후
(
불용성
잔사가
발생
),
가용화획분에
대
하여
단백질의
용해도가
최소가
되는
등전점
부근에서
단백질
을
침전시켜
회수하는
방법이다
(Nolsoe and Underland, 2009;
Lee et al., 2016c; Alvarez et al., 2018).
그러나
원료의
단백질
성분은
사용하는
알칼리
또는
산의
농도와
사용량에
따라
가용
화
공정
중에
30-60%
정도가
가용화
되고
,
나머지
부분은
불용
성의
잔사로
남게
된다
(Nolsoe and Underland, 2009; Lee et
al., 2016c; Yoon et al., 2018a).
한편
,
수산가공부산물
중에서
어류
알
(sh roe)
은
알과
알집을
포함한
것을
말하며
,
알부민
(11%),
오보글로불린
(75%)
및
콜
라겐
(13%)
등
단백질
(Sikorski, 1994; Heu et al., 2006)
및
필수
지방산
(Mahmoud et al., 2008)
이
풍부한
고영양성의
식품
재자
원이지만
,
연어나
철갑상어
알의
캐비어
(caviar),
명란
,
대구알
젓
등
직접적인
수산가공품으로의
이용은
몇몇
어종의
알에
대
해
국한
되어있다
.
우리나라의
대표
양식어류인
넙치
(BH, bastard halibut
Para-
lichythys olivaceus
),
원양어획
어류로서
대표적인
통조림
가공
원료인
가다랑어
(ST, skipjack tuna
Katsuwonus pelamis
)
와
황
다랑어
(YT, yellown tuna
Thunnus albacares
)
는
영양적인
면
과
기호성인
면에서
우리나라를
비롯한
세계에서
널리
소비되
는
어류이다
.
이러한
다소비
어류는
섭취
및
가공
시에
다량의
가공부산물이
발생하게
되며
,
특히
영양가가
높은
알의
발생량
도
전체중량의
1.5-3%
를
차지한다
(Intarasirisawat et al., 2011;
Chalamaiah et al., 2013).
앞서의
연구
(Lee et al., 2016c; Yoon et al., 2018a)
에서
어류
알의
알칼리
가용화
공정
중에서
회수한
알칼리
불용성획분의
식품성분
특성은
주요
구성분이
단백질로서
영양적으로
우수
하였으며
,
아미노산
조성분석을
통해
어류
알
보다
Gly, Pro
및
Ala
의
조성비가
2-4
배가량
높아
콜라겐
(Heu et al., 2010; Lee
et al., 2016b)
의
아미노산
조성비와
유사하여
collagenous pro-
tein fraction
이라고
보고한
바
있다
.
따라서
이
연구에서는
대부분
식품소재로
이용되지
못하는
넙
치
,
가다랑어
및
황다랑어
알의
알칼리
가용화공정을
통해
회
수한
알칼리
불용성획분으로서
collagenous protein fraction
(CPF,
콜라겐성
단백질획분
)
에
대하여
, pH-shift
처리에
따른
완충능
,
보수력
,
거품
형성능
및
유화
형성능
등의
식품기능특
성을
분석하고
,
어육
소시지
또는
연제품과
같은
수산가공식품
을
비롯한
다양한
식품가공품의
단백질
강화
또는
대체
가공소
재로서의
이용
가능성에
대해
구명하고자
하였다
.
재료 및 방법
재료
넙치
(BH,
Paralichythys olivaceus
)
는
통영시
소재
수산시장
에서
살아있는
채로
구입하여
,
실험실로
운반한
후
,
알을
적출하
여
실험에
사용하였으며
,
가다랑어
(ST,
Katsuwonus pelamis
)
와
황다랑어
(YT, yellown tuna
Thunnus albacares
)
알은
동
원산업
(Dongwon F&B Co. Ltd., Changwon, Korea)
으로부터
동결상태로
분양을
받아
사용하였다
.
실험에
사용하기
전까지
polyethylene bag
에
밀봉하여
-70℃
에서
보관하였다
.
Collagenous protein fraction (CPF)의 회수
어류
알로부터
CPFs
의
회수는
Lee et al. (2016c)
의
단백질
분
리물
회수공정
중의
알칼리
가용화공정에
따라
제조하였다
.
즉
,
동결된
알
100 g
에
대하여
6
배량
(w/v)
의
탈이온수를
가하고
균
질기
(Polytron® PT 1200E, Kinematica AG, Luzern, Switzer-
land)
로
균질화
(12,500 rpm, 3 min)
한
다음
, 2 N NaOH
을
사
용하여
각각
pH 11 (
최종농도
2.2-4.9 mM NaOH)
과
12 (
최
종농도
3.3-5.9 mM NaOH)
로
조절하였다
.
이어서
알칼리
가
용화
(4℃, 1 h)
과정을
거친
다음
,
원심분리를
실시하였다
(Su-
pra 22K, Hanil Science Industrial Co. Ltd., Incheon, Korea;
12,000
g
, 4℃, 30 min).
이때
얻어진
원심분리
잔사는
동결건조
를
통해
분말화하여
, CPFs
로서
각각
BHCPF-11, BHCPF-12,
STCPF-11, STCPF-12, YTCPF-11
및
YTCPF-12
로
표시하고
,
식품기능성의
분석에
사용하였다
.
단백질농도
식품기능성을
측정을
위한
1% (w/v) CPFs
분산액의
단백
질
농도는
Lowry et al. (1951)
의
방법에
따라
표준단백질로서
bovine serum albumin
을
사용하여
구한
검량선을
통해
측정
하였다
.
완충능
CPFs
의
완충능
(buffer capacity)
은
Park et al. (2016)
의
방법
에
따라
측정하였다
.
즉
, 300 mg
의
시료에
30 mL
의
탈이온수를
가하여
1% (w/v)
의
분산액을
조제한
다음
,
소량의
0.5 N NaOH
또는
HCl
을
첨가하면서
, pH 2-12
범위에서
1
단위씩의
pH
를
변

어류 알 Collagenous Protein Fractions의 식품기능특성
353
화하는데
소요되는
NaOH
및
HCl
의
부피를
기록하였다
.
이때
각
pH
별
조정을
위해
첨가한
알칼리와
산의
양과
분산액의
부
피를
측정하여
각
pH
별
분산액의
NaOH
와
HCl
의
최종농도를
계산하였다
.
이를
통해
각
시료별
완충능은
1 g
의
시료에
대하여
1
단위의
pH
를
변화하는데
필요한
평균
mM NaOH
또는
HCl
의
농도로
나타내었다
.
보수력
CPFs
의
보수력
(WHC, water holding capacity)
은
Park et al.
(2016)
의
방법에
따라
측정하였다
.
즉
, 50 mL
의
원심관에
300
mg
의
시료와
30 mL
의
탈이온수를
가해
실온에서
10
분간
vor-
tex mixer
로
격렬하게
혼합하여
1%
분산액
(
대조군
)
을
조제하
였으며
,
아울러
0.5 N NaOH
또는
HCl
을
첨가하면서
pH 2-12
범위에서
2
단위씩의
pH
를
조정한
각
pH
별
분산액도
조제하였
다
.
이어서
이들
분산액을
원심분리
(12,000
g
, 20 min, 4℃)
한
다음
,
그
잔사의
무게를
측정하여
대조군과
각
pH
별
실험구에
대한
보수력을
아래의
식을
통하여
나타내었다
.
WHC (g/g protein) = Weight of pellet (g)-Weight of sample (g)
Weight of sample (g)×C
여기서
C
는
단백질
함량
(%)
를
의미하였다
.
용해도
CPFs
의
단백질
용해도
(protein solubility)
는
Park et al.
(2016)
의
방법에
따라
측정하였다
. 30 mL
의
탈이온수에
300
mg
시료를
혼합하여
1%
분산액을
조제한
다음
, 0.5 N HCl
또
는
NaOH
로
분산액의
pH
를
2-12
범위에서
2
단위씩
pH
를
조정
하였다
.
이들
분산액은
실온에서
30
분
동안
안정화시킨
다음
,
원심분리
(12,000
g
, 20 min)
를
실시하였다
.
시료만
분산시킨
대
조구
(control)
과
각
pH
별
분산액의
상층액에
대한
단백질의
농
도는
Lowry et al. (1951)
의
방법에
따라
측정하고
,
분산액의
부
피를
곱하여
단백질함량을
계산하였다
.
각
시료의
총
단백질
함
량은
20 mg
의
시료에
0.5 N NaOH
를
사용하여
완전히
가용화
한
후
,
이의
단백질농도와
부피를
측정하여
구하였다
.
이를
통
해
시료의
단백질
용해도는
다음의
식에
따라
계산하고
,
측정결
과는
최소
3
회
반복하여
실시하여
평균
±
표준편차로
나타내었
다
.
아울러
대조구와
pH
조정한
실험구간의
단백질
용해도를
상호
비교하였다
.
Solubility (%) = Protein content in supernatant ×100
Total protein content in sample
거품형성능
CPFs
의
거품성
(FC, foaming capacity)
과
거품안정성
(FS,
foam stability)
은
Park et al. (2016)
의
방법에
따라
측정하였다
.
즉
, 25 mL
의
메스실린더에
10 mL
의
1%
시료
분산액을
옮겨
담고
,
균질기
(Polytron® PT 1200E, Kinematica AG, Luzern,
Switzerland)
로
균질화
(12,500 rpm, 1 min)
하였다
.
거품이
형
성된
시료는
주어진
시간
(0, 15, 30
및
60 min)
동안
실온에서
정치하면서
,
총
부피와
거품의
부피를
측정하여
아래의
식에
따
라
FC
와
FS
를
구하였다
.
아울러
1%
시료
분산액에
대해
2
단위
씩
pH
를
조정한
시료들에
대해서도
거품형성능
(FC
및
FS)
을
측정하여
pH
를
조정하지
않은
대조구
(control)
와
상호
비교하
여
나타내었다
.
Foaming capacity (%) =
VT
×100
V0
Foam stability (%) = (
Ft
⁄
Vt
)×100
(
FT
⁄
VT
)
이때
VT
는
균질
직후
총
부피
, V0
는
균질전의
총
부피
, FT
는
균질
직후
거품의
부피
, Ft
와
Vt
는
주어진
시간
(t=15, 30 and 60
min)
경과
후의
거품부피
및
총
부피를
의미하였다
.
유화형성능
CPFs
의
유화능
(EAI, emulsifying activity index)
과
유화안정
성
(ESI, emulsion stability index)
은
Park et al. (2016)
의
방법
에
따라
측정하였다
.
각
시료
(10 mL
의
1%
분산액
)
는
식용유
(soybean oil, Ottogi Co. Ltd., Seoul, Korea)
와
1:3 (v/v)
의
비
율로
혼합하여
균질기로
균질화
(12,500 rpm, 1 min)
한
다음
,
균
질액이
담긴
메스실린더의
아래쪽에서
일정량
(50 μL)
의
emul-
sion
을
취하여
5 mL
의
0.1% sodium dodecyl sulfate (SDS)
용
액과
혼합한
다음
,
분광광도계
(UV-2900, Hitachi, Kyoto, Ja-
pan)
를
사용하여
500 nm
파장에서
균질화한
직후의
흡광도
(A0min)
와
10
분경과
후의
흡광도
(A10min)
를
측정하여
아래의
식
으로
각각
EAI (m2/g protein)
와
ESI (min)
를
구하였다
.
EAI (m2/g) = 2×2.303×
A
×
DF
×100
l
×
φ
×
C
이때
, A
는
500 nm
에서의
흡광도
, DF
는
희석비
(100),
l
은
빛
이
통과하는
cuvette
의
폭
(1 cm), φ
는
혼합액
중에
식용유가
차
지하는
비율
(0.25)
그리고
C
는
단백질의
농도
(g/mL)
를
각각
나
타내었다
.
ESI (min) =
A
0 ×∆
t
∆A
이때
ΔA
는
A0min
에
대한
A10min
의
흡광도의
차이
, Δt
는
10
min
를
의미하였다
.

윤인성
ㆍ
김진수
ㆍ
허민수
354
통계처리
모든
실험은
최소
3
회
이상
반복
실시하였으며
,
평균
(mean)
과
표준편차
(standard deviation)
로
나타내었다
.
데이터는
SPSS
12.0 K (SPSS Inc., Chicago, IL, USA)
통계프로그램을
이용하
여
ANOVA test
를
통해
분산분석을
실시하고
, Duncan
의
다중
위검정법으로
최소유의차검정
(P<0.05)
을
실시하였다
.
결과 및 고찰
완충능
어류
알로부터
알칼리
가용화과정을
통해
회수한
콜라겐성
단
백질획분
(CPFs)
의
완충능
(buffer capacity)
에
대한
결과는
Fig.
1
에
나타내었다
.
먼저
, pH-shift
처리
전
1%
분산액
(controls)
의
pH
는
5.2-6.2
범위를
나타내었다
. pH 2-6
범위의
pH-shift
처
리에서
, BHCPF-11
와
12
의
완충능은
1
단위의
pH
를
변화시키
는데
각각
평균
36.5
및
36.7 mM HCl/g protein
가
소요되었
다
.
또한
pH 6-12
의
범위에서
, BHCPF-11
은
1
단위의
pH
를
변
화시키는데
평균
27.2 mM NaOH/g protein
이
필요하였으며
,
BHCPF-12
의
요구량
(24.2 mM NaOH/g protein)
이
상대적으
로
낮은
것으로
확인되었다
.
한편
STCPF-11
과
12
의
경우
, 1
단
위의
pH
를
변화시키는데
pH 2-6
범위에서는
각각
평균
17.7
및
21.7 mM HCl/g protein
이
소요되었으며
, pH 6-12
의
범위에
서는
각각
평균
40.6
및
36.7 mM NaOH/g protein
이
필요하였
다
. YTCPF-11
의
완충능은
20.8 mM HCl/g protein (pH 2-6)
과
44.2 mM NaOH/g protein (pH 6-12)
이
1
단위의
pH
를
변화
시키는데
필요하였으며
, YTCPF-12
의
완충능
(19.2 mM HCl
및
38.6 mM NaOH/g protein)
에
비해
산
및
알칼리의
요구량
이
많은
것으로
나타났다
.
이상의
결과를
통해
,
산성
pH
영역에
Fig. 1. Buffer capacity of collagenous protein fractions (CPFs) recovered from bastard halibut (BH)
Paralichythys olivaceus
, skipjack tuna
(ST)
Katsuwonus pelamis
and yellown tuna (YT)
Thunnus albacares
roe by alkaline solubilization. Data are means±standard deviation
of triplicate determinations. Values with different letter within the pHs are signicantly different at P<0.05 by Duncan's multiple range test.
a
b
b
b
a
a
a
a
a
a
bc
a
a
a
a
b
b
a
a
a
a
c
b
e
d
b
c
c
b
b
b
a
b
b
c
c
a
cd
c
b
b
bc
a
abc
b
de
cd
ab
d
c
b
b
c
a
a
b
d
c
a
cd
c
b
b
c
a
ab
050 100 150 200 250 300 350
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
mM of NaOH or HCl/g of protien
pH
YTCPF-12
YTCPF-11
STCPF-12
STCPF-11
BHCPF-12
BHCPF-11

어류 알 Collagenous Protein Fractions의 식품기능특성
355
서
BH
의
완충능이
ST
및
YT
에
비하여
강한
것으로
나타난
반
면에
알칼리성
pH
영역에서는
ST
및
YT
의
완충능이
BH
에
비
하여
높은
것으로
확인되었다
.
그러나
ST
와
YT
간에는
유의적
인
차이를
나타내지
않았다
(P>0.05).
또한
알칼리
가용화조건
에
있어서도
CPFs-11
의
완충능은
CPFs-12
에
비하여
알칼리
pH
영역에서
강한
반면에
산성영역에서는
낮았다
.
아울러
공통
적으로
알칼리성
pH
에서의
완충능이
산성
pH
에
비해
우수하
였다
. Chalamaiah et al. (2013)
에
의하면
, Mrigal egg
농축분
말은
탈지한
농축분말에
비하여
완충능이
우수하며
,
이는
농축
분말
중의
지질성분이
산과
알칼리
요구량을
높여
완충능에
영
향을
미친
결과라고
보고하였다
.
또한
1
단위의
pH
를
변화시
키는데
소요되는
산과
알칼리의
평균필요량이
각각
0.65 mM
HCl
및
1.22 mM NaOH/g
으로
,
이
실험의
CPFs
의
완충능에
비
해
현저히
낮았다
. Mrigal (Chalamaiah et al., 2013),
Cyprinus
carpio
와
Epinephelus tauvina
(Narsing Rao, 2014),
황다랑어
알
(Park et al., 2016)
및
가다랑어
알
(Yoon et al., 2018b)
농축
분말
,
그리고
gum karaya seed
분말
(Narsing Rao and Govard-
hana Rao, 2010)
의
알칼리
pH
의
완충능이
산성에
비해서
유의
적으로
높다고
하여
, CPFs
의
실험결과와
일치하였다
.
보수력
어류
알로부터
회수한
CPFs
의
보수력
(WHC, water holding
capacity)
에
대한
결과는
Fig. 2
에
나타내었다
. WHC
는
수화
(hydration)
와
관련한
단백질
기능성으로서
단백질과
함께
물
또는
오일간의
상호작용으로
식품의
향
및
texture
에
영향을
미
친다
(Mohamed et al., 2012). pH-shift
처리하지
않은
대조군
(control)
으로서
, 1% BHCPF-11
과
12
분산액의
WHC
는
각각
25.2
과
23.7 g/g protein
이었으며
, STCPFs (6.1
및
7.4 g/g pro-
tein)
그리고
YTCPFs (5.7
및
4.4 g/g protein)
의
WHC
에
비하
여
월등히
높은
보수력을
나타내었다
(P<0.05).
아울러
어종
및
알칼리
가용화조건
간에도
유의적인
차이를
나타내었다
. tilapia
로부터
회수한
단백질
분리물
(protein isolate)
의
WHC
는
2.63-
2.51 mL/g (Mohamed et al., 2012)
으로
,
Labeo rohita
(Balas-
wamy et al., 2007),
그리고
Mrigal (1.79 g/g, Chalamaiah et
al., 2013)
알
단백질
농축물에
비해
,
이
연구의
CPFs
가
현저히
높았다
. Narsing Rao et al. (2012)
와
Chalamaiah et al. (2013)
는
어류
알
단백질
농축물이
기름보다
많은
수분을
흡수하며
,
이
것은
단백질
농축물의
극성기
(COO-
및
NH3+)
의
존재로
인해
보다
쉽게
물
분자와
결합하는
특성에
기인한다고
보고하였고
,
Park et al. (2016)
은
황다랑어
알
농축분말의
WHC
가
4.1-4.7
g/g protein
으로
,
Labeo rohita
(Balaswamy et al., 2007)
알
농
축단백질보다
우수하다고
보고한
바
있으며
,
가다랑어
알
농축
분말
(Yoon et al., 2018b)
의
경우
(3.7-3.9 g/g protein)
도
이
실험
의
결과에
비해
낮은
보수력를
나타내었다
.
한편
, pH-shift
처리에
따른
WHCs
의
변화에
대해서는
,
산성
(pH 2)
에서
, BHCPF-11
과
12
의
WHC
는
각각
23.8
및
20.5 g/g
protein
이었으나
, STCPF-11
과
12 (31.6
및
21.8 g/g protein)
그
리고
YTCPF-11
과
12 (25.4
및
29.2 g/g protein)
에
비하여
다
소
낮은
경향이었다
. BHCPFs (20.3
및
26.6 g/g protein)
와
ST-
CPFs (23.6
및
27.3 g/g protein)
는
pH 10
에서
그리고
YTCPFs
(25.2
및
21.6 g/g protein)
는
pH 12
의
알칼리성
pH
영역에서
최
대의
WHC
를
나타내었다
.
그리고
BH
와는
달리
ST
와
YT
는
이
들의
대조구에
비하여
pH-shift
처리에
의해
pH 2
와
10-12
범위
에서
우수한
보수력이
확인됨으로서
보수력의
개선효과도
인정
되었다
.
각
pH
별
WHC
에
있어서도
유의적인
차이가
인정되었
으며
(P<0.05),
전체적으로
BH
가
ST
와
YT
에
비하여
보수력에
있어
우수한
경향을
나타내었다
.
이는
정전기적
반발력
(electro-
static repulsion)
의
증가에
기인한
것으로
,
등전점
(pH 4
및
6)
부
근보다
더
낮은
pH (< pH 4)
또는
높은
pH (>pH 10)
로
조정한
후의
WHC
가
증가하였다
(Azadian et al., 2012).
따라서
pH-shift
처리로
인하여
CPFs
의
입체
구조
변화가
일
어남으로서
표면에
노출되는
친수성
아미노산이
주변
물에
쉽
게
접근하여
WHC
가
증가하는
것으로
보인다
.
한편
,
어류
알의
등전점
부근인
pH 4-6
범위에서
세
어종
모두의
WHC
는
최소
를
나타내었는데
이는
pH 4-6
에서
, CPFs
의
단백질의
응집
(pro-
tein aggregation)
또는
침전
(precipitation)
으로
인해
WHC
가
현저히
감소하는
결과를
초래하였으며
, Azadian et al. (2012)
은
silver carp
단백질
분리물의
최소
WHC
는
등전점
부근인
어류
Fig. 2. Water holding capacity (WHC) of collagenous protein frac-
tions (CPFs) recovered from bastard halibut (BH)
Paralichythys
olivaceus
, skipjack tuna (ST)
Katsuwonus pelamis
and yellown
tuna (YT)
Thunnus albacares
by alkaline solubilization. Data are
means±standard deviation of triplicate determinations. Values with
different letter within the pHs are signicantly different at P<0.05
by Duncan's multiple range test.
a
b
b
b
a
a
a
a
a
a
bc
a
a
a
a
b
b
a
a
a
a
c
b
e
d
b
c
c
b
b
b
a
b
b
c
c
a
cd
c
b
b
bc
a
abc
b
de
cd
ab
d
c
b
b
c
a
a
b
d
c
a
cd
c
b
b
c
a
ab
050 100 150 200 250 300 350
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
mM of NaOH or HCl/g of protien
pH
a
bc
ba
a
a
bc d
bd
a
b
ba
a
e
d
a
e
a
cd
b
ab
c
c
cd
cb
cb
d
a
d
b
d
c
de
bd
a
e
a
d
ce
b
c
b
0
10
20
30
40
50
Control 2 4 6 7 8 10 12
pH
WHC (g/g of protein)
BHCPF-11 BHCPF-12 STCPF-11
STCPF-12 YTCPF-11 YTCPF-12
b
a
c
b
aaa
a
a
b
b
a
b
b
b
c
e
c
b
d
b
c
c
a
c
c
a
cc
d
d
b
de
d
b
e
ce
e
bc
d
e
b
dcef
d
0
10
20
30
Control 2 4 6 7 8 10 12
pH
Protein solubility (%)
BHCPF-11 BHCPF-12 STCPF-11
STCPF-12 YTCPF-11 YTCPF-12

윤인성
ㆍ
김진수
ㆍ
허민수
356
육
(pH 6.3)
의
pH
에서
관찰되었다고
보고하였다
.
이러한
WHC
의
감소는
단백질과
물
(protein-water)
간의
상호작용에
있어
,
단
백질
및
아미노산의
극성기
(polar groups)
의
존재가
중요한
역
할을
하기
때문에
,
특히
등전점부근에서는
단백질
응집이나
침
전으로
극성기의
노출이나
존재가
감소되어
나타난
결과이다
(Tan et al., 2014).
단백질 용해도
pH 2-12
범위의
pH-shift
처리
유무에
따른
어류
알
CPFs
의
용해도
(protein solubility)
를
측정한
결과는
Fig. 3
과
같다
.
단백
질
용해도는
거품
형성능
,
유화
형성능
및
겔
형성능
등과
같은
단백질
기능성에
영향을
미치는
중요한
매개변수
(parameters)
이다
(Kinsella 1976; Mohan et al., 2007; Azadian et al., 2012).
pH-shift
처리하지
않은
대조구
(control)
의
경우
, BHCPF-11
과
12
의
용해도는
각각
17.2%
및
21.5%
로
상호간에는
유
의적인
차이를
나타내었으며
, pH 2
및
12
의
pH-shift
처리한
BHCPF-11
의
단백질
용해도는
각각
16.3
및
20.3%
로서
BH-
CPF-12 (14.0
및
13.0%)
보다
유의하게
높았다
(P<0.05).
STCPF-11
및
12
의
pH-shift
처리하지
않은
control
의
용해
도는
각각
1.7%
및
2.7%
로
상호간에는
두드러진
차이가
없었
으나
, pH 2
와
12
에서
STCPF-11
의
단백질
용해도가
각각
12.1
및
21.1%
로서
STCPF-12 (11.9
및
14.6%)
에
비하여
유의하
게
높은
용해도를
나타내었다
(P<0.05). YTCPF-11 (1.9%)
와
12(2.0%)
의
control
용해도는
STCPFs
와는
차이가
없었으나
,
BHCPFs
에
비하여
현저히
낮아
어종
간의
차이가
인정되었다
.
한편
pH-shift
처리
pH 2
와
12
에서
, YTCPF-11
의
단백질
용해
도는
각각
9.8
및
13.8%
로서
YTCPF-12 (7.8
및
8.3%)
보다
유
의하게
높았다
(P<0.05).
따라서
세
어종
모두
산성
(pH 2)
및
알
칼리성
(pH 12)
의
pH-shift
처리에서는
CPFs-11
이
상대적으로
CPFs-12
에
비하여
단백질
용해도가
우수하였다
.
이러한
결과
는
pH 2
와
pH 12
와
같은
극단의
pH-shift
처리로
물
주변의
단
백질이
더
많은
하전을
띠게
되거나
,
보다
많은
극성기가
노출
됨으로서
단백질
용해도를
향상시킬
수
있음을
의미하였다
.
아
울러
단백질
용해도는
단백질
-
단백질
및
단백질
-
용매
간의
상호
작용에
의해
영향을
받으며
,
단백질의
표면
소수성
-
친수성
균형
에
의해
영향을
받는다고
하였다
(Mohan et al., 2006; Horax et
al., 2011).
황다랑어
알
(Park et al., 2016)
과
가다랑어
알
(Yoon
et al., 2018b)
의
가열
-
건조
(cook-dried)
공정을
통해
제조한
단
백질
농축분말의
용해도는
pH 12-shift
처리를
통해
각각
8.9-
9.5%
및
12.9-14.2%
로서
,
이
실험결과에
비추어
, CPFs
의
용해
도보다
높은
것으로
확인되었다
.
이러한
차이는
가열
-
건조
과정
에서
단백질의
가열변성에
비해
알칼리
가용화과정으로
소수성
잔기의
노출이
보다
많이
일어남에
따른
용해도
감소가
반영된
것이라
판단되었다
(Sikorski and Naczk, 1981).
따라서
등전점
부근
(pH 4-6)
의
pH
를
제외한
pH-shift
처리는
단백질의
용해도
를
개선하는
것으로
나타났다
(Kinsella, 1976).
거품 형성능
Table 1
은
넙치
(BH),
가다랑어
(ST),
그리고
황다랑어
(YT)
알
의
가용화과정에서
회수한
CPFs
의
식품
기능특성으로서
거품
형성능에
대한
결과를
나타낸
것이다
.
먼저
거품성
(FC, foam-
ing capacity)
의
경우
,
대조구는
BHCPF-11 (145.8%), BH-
CPF-12 (159.5%)
그리고
STCPF-12 (120.7%)
에서만
거품성
이
유의적으로
인정되었으나
(P<0.05),
거품안정성
(FS, foam
stability)
의
경우
BHCPFs
만이
거품형성
후
60
분까지
41.9-
69.9%
의
거품이
유지되었다
. pH 2-shift
처리에서
, STCPFs
(144.5
및
150.1%)
그리고
YTCPFs (151.4
및
127.2%)
의
FCs
가
BHCPFs (111.0
및
103.2%)
에
비하여
유의적으로
강한
거
품성을
나타내었으나
,
이들의
FSs
는
STCPF-11
과
YTCPF-11
에서만
일부
인정되었을
뿐이었다
.
또한
BHCPFs
는
pH 4
에서
그리고
STCPFs
및
YTCPFs
는
pH 6
에서
거품성을
나타내지
않았으며
,
이는
등전점
부근인
pH 4
와
6
에서의
보수력
(WHC,
Fig. 2)
그리고
단백질
용해도
(Fig. 3)
의
결과와
일치하였다
.
따
라서
보수력
및
용해도가
거품성과
밀접한
관련이
있음을
시사
하고
있다
. BHCPFs
의
FCs
및
FSs
는
pH 6-12
범위의
pH-shift
처리에서
거품성
및
거품안정성이
유지되었으나
, STCPF-12
의
FCs
및
FSs
는
pH 8-12
범위에서
일부
인정되었을
뿐이었다
.
세
어종
모두
pH 12-shift
처리에서
FCs
및
FSs
가
유의적으로
우
Fig. 3. Protein solubility of collagenous protein fractions (CPFs) re-
covered from bastard halibut (BH)
Paralichythys olivaceus
, skipjack
tuna (ST)
Katsuwonus pelamis
and yellown tuna (YT)
Thunnus
albacares
roe by alkaline solubilization Data are means±standard
deviation of triplicate determinations. Values with different letter
within the pHs are signicantly different at P<0.05 by Duncan's
multiple range test.
a
b
b
b
a
a
a
a
a
a
bc
a
a
a
a
b
b
a
a
a
a
c
b
e
d
b
c
c
b
b
b
a
b
b
c
c
a
cd
c
b
b
bc
a
abc
b
de
cd
ab
d
c
b
b
c
a
a
b
d
c
a
cd
c
b
b
c
a
ab
050 100 150 200 250 300 350
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
mM of NaOH or HCl/g of protien
pH
a
bc
ba
a
a
bc d
bd
a
b
ba
a
e
d
a
e
a
cd
b
ab
c
c
cd
cb
cb
d
a
d
b
d
c
de
bd
a
e
a
d
ce
b
c
b
0
10
20
30
40
50
Control 2 4 6 7 8 10 12
pH
WHC (g/g of protein)
BHCPF-11 BHCPF-12 STCPF-11
STCPF-12 YTCPF-11 YTCPF-12
b
a
c
b
aaa
a
a
b
b
a
b
b
b
c
e
c
b
d
b
c
c
a
c
c
a
cc
d
d
b
de
d
b
e
ce
e
bc
d
e
b
dcef
d
0
10
20
30
Control 2 4 6 7 8 10 12
pH
Protein solubility (%)
BHCPF-11 BHCPF-12 STCPF-11
STCPF-12 YTCPF-11 YTCPF-12

어류 알 Collagenous Protein Fractions의 식품기능특성
357
수한
결과를
나타내었으며
,
전체적으로
거품성
및
거품안정성
의
결과를
토대로
BHCPFs
가
ST
와
YT
에
비하여
거품
형성능
에
있어서
우수하였다
(P<0.05).
식품
기능성에서
거품성
(FC)
및
거품안정성
(FS)
은
식품의
신선감
(refreshment),
부드러운
촉감
(softening)
그리고
방향성분의
분산과
같은
독특한
특성
을
부여한다
.
또한
거품이
형성되는
동안
,
새로
생성된
공기
-
액
상
계면
(interface)
에
신속히
흡착되는
단백질들은
계면에서
단
백질의
되풀림
(unfolding)
및
단백질분자의
재배치를
거치게
되
어
,
단백질이
유연해짐으로서
거품
형성능이
향상된다
(Damo-
daran, 1997; Klomping et al., 2007). Lee et al. (2017)
과
Yoon
et al. (2017)
은
단백질농도가
높을수록
거품성이
우수한
경향
을
나타내며
,
시료중의
단백질
농도가
식품기능성으로서
거품
형성에
있어
중요한
인자라고
보고하였다
. Intarasirisawat et al.
(2012)
과
Chalamaiah et al. (2015)
은
어류
알
단백질
가수분해
물이
효소작용으로
인한
단백질의
저분자화로
용해도가
증가하
여
거품성이
개선되었다고
하였으며
,
소수성
(hydrophobic)
아
미노산의
증가로
인해
물
-
공기
계면에서
급속히
흡착되어
거품
성이
개선된다고
보고한
바
있다
.
이와
같이
효소처리를
통해
CPFs
의
단백질
용해도를
보다
개선시킨다면
거품
형성능도
개
선될
것이라
판단되었다
.
한편
Park et al. (2016)
과
Yoon et al.
(2018b)
은
가열
-
건조처리
어류
알
농축분말은
107.9-111.7%
의
거품성을
나타내었고
, pH 4-6
범위를
제외한
pH-shift
처리에
의
해
일부
용해도
개선을
통한
거품성도
개선되었다고
하였다
.
그
러나
이
실험결과에
비하여
거품
형성능에
있어서는
현저히
낮
은
것으로
확인되었다
.
따라서
어류
알에서
알칼리
가용화공정
을
통해
회수한
CPFs
는
가열
-
건조
농축분말에
비해
거품
형성
능으로서의
식품기능성이
우수하였다
.
유화 형성능
유화능
(EAI, emulsifying activity index)
은
water-oil
계면에
서
단백질이
oil
을
흡착하여
emulsion
을
형성하는
능력이며
,
유
Table 1. Foaming capacity (FC, %) and foam stability (FS, %) of collagenous protein fractions (CPFs) recovered from bastard halibut (BH)
Paralichythys olivaceus
, skipjack tuna (ST)
Katsuwonus pelamis
and yellown tuna (YT)
Thunnus albacares
roe by alkaline solubilization
Sample Control pH 2 pH 4 pH 6 pH 7 pH 8 pH 10 pH 12
BHCPF-11
FC (%) 145.8±3.7
Bb
111. 0 ±7.5
Dc
100.0±0.0
Eb
119.1±4.7
Ca
117.0±1.2
Cab
119.4±1.3
Cb
142.3±2.5
Bb
188.7±2.2
Aa
15 min 88.0±0.7 - - 98.0±0.2 84.0 ±3.5 83.7±8.3 80.1±9.0 87.8 ±0.8
30 min 79.7±1.9 - - 92.5±1.3 74.7 ±5.3 77.5±3.5 72.5±5.6 83.6 ±2.0
60 min 69.9±0.8 - - 70.7±1.7 63.2 ±1.1 59.4±1.8 61.4±4.9 77.8 ±0.8
BHCPF-12
0 min 159.5±7.5
Ba
103.2±1.5
Dd
100.0±0.0
Db
119.1±9.4
Ca
116.7±5.8
Cab
125.9±2.5
Ca
156.5±6.0
Ba
188.6±4.8
Aa
15 min 67.4±0.3 - - 58.1±0.1 83.1 ±5.0 76.4±8.6 84.3±7.3 89.5 ±2.2
30 min 55.1±0.4 - - - 66.3±4.5 64.5±5.3 78.4 ±9.7 86.4±3.8
60 min 41.9±0.0 - - - 51.3±1.8 45.2±3.9 67.2 ±7.3 79.1±1.5
STCPF-11
FC (%) 100.0±0.0
Dd
144.5 ±0.1
Aa
118.0 ±0.0
Db
100.0 ±0.0
Db
116.9 ±0.1
Cab
120.1 ±0.2
BCa
100.0 ±0.0
Dd
121.7 ±6.6
Ba
15 min -61.8±11.7 - - - - - 78.3±7.5
30 min -58.4±2.3 - - - - - 68.1 ±3.7
60 min -54.3±0.9 - - - - -
STCPF-12
FC (%) 120.7 ±0.5
CDc
150.1 ±8.3
Aa
115.4 ±2.8
Da
100.0 ±0.0
Eb
121.5 ±1.2
Ca
124.3 ±1.6
Ca
122.3 ±2.0
Cc
131.3 ±0.7
Bb
15 min -37.8±0.0 - - - 48.9±0.5 87.8 ±1.9 70.9±0.2
30 min -----52.3±6.3 86.8 ±0.4 62.5±0.9
60 min ------83.4±1.3 -
YTCPF-11
FC (%) 100.0 ±0.0
Dd
151.4 ±0.7
Aa
118.7 ±4.4
Ca
100.0 ±0.0
Db
117.4 ±1.5
Cab
100.0 ±0.0
Dd
100.0 ±0.0
Dd
131.0 ±8.2
Bb
15 min -85.3±13.0 - - - - - 84.9 ±3.2
30 min -84.2±10.3 - - - - - 77.4 ±0.4
60 min -76.3±7.9 - - - - - 67.8 ±0.5
YTCPF-12
FC (%) 100.0 ±0.0
Ed
127.2 ±3.5
Ab
100.0 ±0.0
Eb
100.0 ±0.0
Eb
112.6 ±5.5
Cb
107.5 ±1.0
Dc
100.0 ±0.0
Ed
122.1 ±4.8
Bc
15 min -45.6±1.1 - - - - - 75.6 ±2.2
30 min -------69.1±0.7
60 min -------60.5±0.7
Values represent the mean±SD of n=3. Means with different capital letters within the same row and small letters within same column are
signicantly different at P<0.05 by Duncan's multiple range test. -, Not detected.

윤인성
ㆍ
김진수
ㆍ
허민수
358
화
안정성
(ESI, emulsion stability index)
은
형성된
emulsion
이
일정시간
동안
이를
유지시키는
능력으로
정의된다
(Can
Karaca et al., 2011).
수중
유적형
(oil in water) EAI (m2/g of
protein)
는
단백질
중량
당
안정화
된
계면의
면적의
단위로
표
시하며
,
이는
새로
생성된
emulsion
의
형성
및
안정성을
돕는
단
백질의
능력을
평가하는
것으로
500 nm
에서
탁도에
의해
결정
된다
(Pearce and Kinsella, 1978).
어류
알
CPFs
의
유화능
(EAI)
및
유화안정성
(ESI)
은
Table 2
에
나타내었다
. pH-shift
처리
하
지
않은
대조구
(control)
의
경우
, STCPF-11
과
12 (20.1
및
23.9
m2/g of protein)
는
BHCPFs (16.0
및
21.1 m2/g of protein)
와
YTCPFs (9.3
및
13.7 m2/g of protein)
에
비하여
유의적으로
우수한
유화능을
나타내었으며
, CPFs-12
가
CPFs-11
에
비하
여
유의적으로
높은
유화능을
나타내어
(P<0.05),
어종
및
알칼
리
가용화공정에
따른
차이도
인정되었다
. Park et al. (2016)
과
Yoon et al. (2018)
은
황다랑어
및
가다랑어
알
가열
-
건조
농축분말의
EAIs
는
각각
2.3-2.5
및
3.1-3.7 m2/g of protein
범
위이며
, egg white (14.7-15.2 m2/g of protein)
에
비해
현저히
낮은
유화능을
보인다고
하였다
.
이
실험결과에
비추어
CPFs
는
농축분말에
비해
월등히
우수한
유화능을
보일
뿐만
아니
라
egg white
에
비하여도
유사하거나
우수한
유화능을
나타냄
으로서
유화제로서의
이용가능성이
높을
것으로
판단되었다
.
pH-shift
처리
(pH 2-12)
에
따른
EAI
의
변화는
등전점
부근인
pH 4
에서
모든
CPFs (0.9-4.2 m2/g of protein)
가
완충능
(Fig.
1),
보수력
(Fig. 2),
용해도
(Fig. 3)
및
거품성
(Table 1)
의
결과
와
마찬가지로
가장
낮은
유화능을
나타내어
,
전형적인
단백질
의
식품기능성을
나타내는
것으로
확인되었다
.
또한
세
어종
모
두
pH 12-shift
처리에서의
EAI (18.8-30.2 m2/g of protein)
는
pH 2-shift
처리
(6.7-12.3 m2/g of protein)
보다
높은
유화능을
보였다
.
황다랑어
(Park et al., 2016)
와
가다랑어
알
(Yoon et al.,
2018)
농축분말의
경우도
알칼리
pH-shift
처리에서
15.4-21.9
m2/g of protein
범위의
유화능을
나타내어
산성
(5.2-5.9 m2/g of
protein)
에서보다
높은
유화능을
나타낸다고
하여
,
이
실험의
결
과와
유사하였다
.
한편
,
생성된
emulsion
이
유지되는
시간으로
나타낸
대조구
의
유화안정성
(ESI, min)
은
BHCPFs
에
대해
20.2-30.6 min,
STCPFs
의
경우
27.6-66.4 min
그리고
YTCPFs
에
대해
38.9-
62.0 min
으로
YTCPFs
가
생성된
emulsion
의
유지력이
더
오래
가는
것으로
나타났다
. EAI
가
20 m2/g of protein
수준으로
유
화능이
우수한
pH 12-shift
처리
CPFs
의
ESI
는
BHCPFs
에
대
해
26.4-28.9 min, STCPFs
의
경우
24.4-31.5 min
범위
그리고
YTCPFs
에
대해서
23.5-26.3 min
범위로
pH-shift
처리에
따른
어종간
ESI
의
차이는
인정되지
않았다
.
Park et al. (2016)
은
15 m2/g of protein
이상의
EAI
를
보이는
황다랑어
알
가열
-
건조
농축분말의
ESI
는
18.2-20.3 min
그리
고
positive control
로서
egg white (14.7-26.2 m2/g of protein)
의
경우
19.7-26.3 min
의
유화안정성을
나타낸다고
하였으며
,
Table 2. Emulsifying activity index (EAI) and emulsion stability index (ESI) of collagenous protein fractions (CPFs) recovered from bastard
halibut (BH)
Paralichythys olivaceus
, skipjack tuna (ST)
Katsuwonus pelamis
and yellown tuna (YT)
Thunnus albacares
roe by alkaline
solubilization.
Sample BHCPF-11 BHCPF-12 STCPF-11 STCPF-12 YTCPF-11 YTCPF-12
EAI
(m
2
/g protein)
Control 16.0±0.7
Bc
21.1±1.3
Ab
20.1 ±0.3
Bb
23.9±0.5
Ba
9.3 ±0.9
De
13.7±0.8
Bd
pH 2 6.8±0.7
Fb
6.7±1.0
Eb
11.8 ±1.1
Ca
11.7±1.4
Ca
12.3 ±0.8
Ca
12.1±1.2
Ca
pH 4 1.7±0.2
Gc
0.9±0.4
Gd
4.2 ±0.9
Ea
2.4±0.2
Db
2.8 ±0.1
Eb
1.4±0.2
Fcd
pH 6 7.0±0.5
Fb
3.6±1.0
Fc
10.4 ±1.3
Ca
4.1±0.7
Dc
10.3 ±0.5
Da
7.4±0.5
Eb
pH 7 8.2±0.7
Ec
9.5±1.0
CDb
7.3 ±0.3
Dc
11.5±0.3
Ca
10.1 ±0.3
Db
9.3±0.7
Db
pH 8 10.0±0.4
Dbc
8.1±0.3
DEc
10.1 ±1.4
Cbc
11.9±2.9
Cab
13.0 ±1.1
Ca
8.0±0.6
Ec
pH 10 11.7±0.3
Cde
10.9±1.4
Ce
21.8 ±1.1
Bb
24.4±2.3
Ba
17.1 ±1.2
Bc
13.4±0.4
Bd
pH 12 18.9±0.6
Ab
18.8±0.8
Bb
28.8 ±1.0
Aa
29.9±1.4
Aa
30.2 ±0.6
Aa
28.9±0.9
Aa
ESI
(min)
Control 30.6±3.9 20.2 ±7.7 66.4 ±10.8 27.6±3.9 38.9 ±13.5 62.0±15.1
pH 2 16.3±0.2 17.4 ±0.3 14.2 ±0.7 13.9±1.8 17.2 ±1.4 20.1±2.1
pH 4 20.9±2.8 30.3 ±5.6 49.6 ±23.4 45.8±9.0 52.7 ±15.7 77.5±7.1
pH 6 15.0±0.6 18.1 ±1.3 35.3 ±6.5 26.1±2.7 53.0 ±11.8 72.1±7.5
pH 7 15.4±0.7 11.7±0.4 55.7 ±21.9 48.9±13.5 71.3 ±17.4 47.6±8.0
pH 8 18.0±0.9 26.6 ±2.4 21.7 ±3.9 29.5±12.7 28.7 ±5.8 46.6±12.8
pH 10 16.9±1.1 15.4±2.9 28.0 ±1.6 18.2±2.1 34.4 ±5.3 52.9±6.5
pH 12 28.9±1.2 26.4±0.7 31.5 ±3.0 24.4±1.4 23.5 ±3.6 26.3±2.6
Values represent the mean±SD of n=3. Means with different capital letters within the same column and small letters within same row are
signicantly different at P<0.05 by Duncan's multiple range test.

어류 알 Collagenous Protein Fractions의 식품기능특성
359
Yoon et al. (2018)
은
10 m2/g of protein
이상의
EAI
를
나타내
는
가다랑어
알
가열
-
건조
농축분말의
ESI
는
18.1-20.1 min
이
라고
보고하였다
.
이상의
결과와
보고에
비추어
어류
알
CPFs
는
가열
-
건조
농축분말에
비해
상대적으로
분자량이
큰
불용
성
단백질을
함유하고
있어
용해도와
보수력이
낮은
반면에
,
우
수한
유화능
및
유화안정성을
나타내는
것으로
확인되었다
.
이
는
분자량이
상대적으로
큰
peptide
가
차지하는
비율이
높거나
소수성
peptide
의
함량이
많을수록
emulsion
의
안정성에
기여
하게
되며
,
균질화
과정에서
새로
형성된
oil
방울의
표면에
단
백질과
peptide
가
흡착됨으로서
, oil
방울끼리의
결합을
방지하
는
보호막들이
만들어져
emulsion
이
형성된다
(Dickinson and
Lorient 1994; Mutilangi et al., 1996).
이
연구의
CPFs
중에
는
고분자
단백질
및
peptide
의
하전
(charge)
과
관련된
소수성
(hydrophobic)
및
친수성
(hydrophilic)
의
작용기에
의해
수중
유적형
(oil in water)
의
emulsion
이
생성되는
것으로
추정되었
다
(Gbogouri et al., 2004). 3
종의
어류
알로부터
알칼리
가용화
공정을
통해
회수한
collagenous protein
획분
(CPFs)
들은
BH-
CPFs
가
전반적으로
ST
와
YT
에
비하여
완충능
,
보수력
,
용해
도
,
거품
및
유화
형성능이
우수하였으며
, STCPFs
와
YTCPFs
의
경우도
단백질
용해도를
제외하고는
우수한
식품기능성을
나타내었다
.
앞서의
연구
(Yoon et al., 2018a)
의
알칼리
불용성
획분의
이화학적
특성과
이
연구를
통한
식품기능성이
적용
가
능한
식품가공
및
수산가공분야에
특히
제면
,
제빵
,
어육
소시
지
또는
연제품의
단백질강화
및
식품기능성
개선소재
또는
대
체소재로서의
이용이
가능할
것이다
.
사 사
이
논문은
2016
년
해양수산부
재원으로
한국해양과학기술진
흥원의
지원을
받아
수행된
연구의
일부임
(
수산식품산업기술
개발사업
의
해역별
특성을
고려한
전통수산가공식품
개발
및
상품화
).
이
논문은
2014
년도
정부
(
교육과학기술부
)
의
재원으로
한국
연구재단의
지원을
받아
수행된
기초연구사업의
일부임
(NRF-
2014R1A1A4A01008620).
References
Alvarez C, Lelu P, Lynch SA and Tiwari BK. 2018. Optimised
protein recovery from mackerel whole sh by using sequen-
tial acid/alkaline isoelectric solubilization precipitation (ISP)
extraction assisted by ultrasound. LWT-Food Sci Technol
88, 210-216. https://doi.org/10.1016/j.lwt.2017.09.045.
Azadian M, Nasab MM and Abedi E. 2012. Comparison of
functional properties and SDS-PAGE patterns between
sh protein isolate and surimi produced from silver carp.
Eur Food Res Technol 235, 83-90. https://doi.org/10.1007/
s00217-012-1721-z.
Balaswamy K, Jyothirmayi T and Rao DG. 2007. Chemical
composition and some functional properties of sh egg
(roes) protein concentrate of rohu (Labep rohita). J Food Sci
Technol 44, 293-296.
Binsi PK, Natasha N, Sarkar PC, Ashraf PM, George N and
Ravishankar CN. 2017. Structural, functional and in vitro
digestion characteristics of spray dried sh roe powder stabi-
lised with gum arabic. Food Chem 221, 1698-1708. https://
doi.org/10.1016/j.foodchem.2016.10.116.
Can Karaca A, Low N and Nickerson M. 2011. Emulsifying
properties of chickpea, faba bean, lentil and pea proteins
produced by isoelectric precipitation and salt extraction.
Food Res Int 44, 2742-2750. https://doi.org/10.1016/j.
foodres.2011.06.012.
Chalamaiah M, Balaswamy K, Narsing Rao G, Prabhakara Rao
P and Jyothirmayi T. 2013. Chemical composition and func-
tional properties of mrigal (Cirrhinus mrigala) egg protein
concentrates and their application in pasta. J Food Sci Tech-
nol 50, 514-520. https://doi.org/10.1007/s13197-011-0357-
5.
Chalamaiah M, Hemalatha MD, Jyothirmayi T, Diwan PV,
Bhaskarachary K, Vajreswari A, Ramesh Kumar R and
Dinesh Kumar B. 2015. Chemical composition and im-
munomodulatory effects of enzymatic protein hydrolysates
from common carp (Cyprinus carpio) egg. Nutrition 31,
388-398. http://dx.doi.org/10.1016/j.nut.2014.08.006.
Damodaran S. 1997. Protein-stabilised foams and emulsions.
In: Food proteins and their applications. Damodaran S and
Paraf A, eds. Marcel Dekker, New York, NY, U.S.A., 57-
110.
Dickinson E and Lorient D. 1994. Emulsions. In: Food mac-
romolecules and colloids. Dickinson E and Lorient D, eds.
The Royal Society of Chemistry, London, U.K., 201-274.
FAO (Food and Agriculture Organization). 2015. Global aqua-
culture production (sh stat) [Internet]. Retrieved from http://
www.fao.org/shery/statistics/global-captureproduction/en
on Apr 24, 2018.
Gbogouri GA, Linder M, Fanni J and Parmentier M. 2004. In-
uence of hydrolysis degree on the functional properties of
salmon byproduct hydrolysates. J Food Sci 69, 615-622.
https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.2004.tb09909.x.
Heu MS, Ji SG, Koo JG, Kwon JS, Han BW, Kim JG, Kim HJ
and Kim JS. 2009. Improvement on Yield and Functional
Properties of Autoclave-Treated Salmon Frame Extracts us-
ing Commercial Enzymes. Korean J Fish Aquat Sci 42, 537-
544. https://doi.org/10.5657/kfas.2009.42.6.537.
Heu MS, Kim HS, Jung SC, Park CH, Park HJ, Yeum DM, Park
HS, Kim CG and Kim JS. 2006. Food component character-
istics of skipjack (Katsuwonus pelamis) and yellown tuna
(Thunnus albacares) roes. J Kor Fish Soc 39, 1-8. https://doi.
org/10.5657/kfas.2006.39.1.001.
Heu MS, Lee JH, Kim HJ, Jee SJ, Lee JS, Jeon YJ, Shahidi F

윤인성
ㆍ
김진수
ㆍ
허민수
360
and Kim JS. 2010. Characterization of acid-and pepsin-sol-
uble collagens from atsh skin. Food Sci Biotechnol 19,
27-33. https://doi.org/10.1007/s10068-010-0004-3.
Horax R, Hettiarachchy N, Kannan A and Chen P. 2011. Protein
extraction optimisation, characterisation, and functionalities
of protein isolate from bitter melon (Momordica charantia)
seed. Food Chem 124, 545-550. https://doi.org/10.1016/j.
foodchem.2010.06.068.
Intarasirisawat R, Benjakul S, Visessanguan W and Wu J. 2014.
Effects of skipjack roe protein hydrolysate on properties
and oxidative stability of sh emulsion sausage. LWT-
Food Sci Technol 58, 280-286. https://doi.org/10.1016/j.
lwt.2014.02.036.
Intarasirisawat R, Benjakul S, Visessanguan W. 2011. Chemical
compositions of the roes from skipjack, tongol and bonito.
Food Chem 124, 1328-1334. https://doi.org/10.1016/j.food-
chem.2010.07.076
Kang KT, Heu MS, Jee SJ, Lee JH, Kim HS and Kim JS. 2007.
Food component characteristics of tuna livers. Food Sci
Biotechnol 16, 367-373.
Kang SI, Heu MS, Choi BD, Kim KH, Kim YJ and Kim JS.
2015. Investigation of food quality characterization of pro-
cessing by-product (frame muscle) from the sea rainbow
trout Oncorhynchus mykiss. Korean J Fish Aquat Sci 48,
26-35. https://doi.org/10.5657/kfas.2015.0026.
Kim HJ, Lee HJ, Park SH, Jeon YJ, Kim JS and Heu MS.
2015. recovery and fractionation of serine protease inhibi-
tors from bastard halibut paralichthys olivaceus roe. Ko-
rean J Fish Aquat Sci 48, 178-186. https://doi.org/10.5657/
kfas.2015.0178.
Kim JS, Kim MJ, Kim KH, Kang SI, Park SH, Lee HJ and Heu
MS. 2014. Debittering of enzymatic hydrolysate using exo-
peptidase active fractions from the Argentina shortn squid
Illex argentinus hepatopancreas. Korean J Fish Aquat Sci
47, 135-143. https://doi.org/10.5657/kfas.2014.0135.
Kinsella JE. 1976. Functional properties of proteins in food. Crit
Rev Food Sci Nutr 7, 219-225.
Klomklao S and Benjakul S. 2016. Utilization of tuna process-
ing byproducts: Protein hydrolysate from skipjack tuna
(Katsuwonus pelamis) viscera. J Food Process Preserv 41,
e12970. http://dx.doi.org/10.1111/jfpp.12970.
Klompong V, Benjakul S, Kantachote D and Shahidi F. 2007.
Antioxidative activity and functional properties of protein
hydrolysate of yellow stripe trevally (Selaroides leptolepis)
as inuenced by the degree of hydrolysis and enzyme type.
Food Chem 102, 1317-1327. https://doi.org/10.1016/j.food-
chem.2006.07.016.
Kristinsson HG, Theodore AE, Demir N and Ingadottir B. 2005.
A comparative study between acid-and alkali-aided process-
ing and surimi processing for the recovery of proteins from
channel catsh muscle. J Food Sci 70, C298-C306. https://
doi.org/10.1111/j.1365-2621.2005.tb07177.x.
Lee GW, Yoon IS, Kang SI, Lee SG, Kim JI, Kim JS and Heu
MS. 2017. Functionality and biological activity of isolate
processed water generated during protein isolate preparation
of sh roes using an isoelectric solubilization and precipita-
tion process. Korean J Fish Aquat Sci 50, 694-706. https://
doi.org/10.5657/KFAS.2017.0694.
Lee HJ, Kim HJ, Park SH, Yoon IS, Lee GW, Kim YJ, Kim
JS and Heu MS. 2016a. Recovery of serine protease in-
hibitor from sh roes by polyethylene glycol precipitation.
Fish Aquat Sci 19, 25. https://doi.org/10.1186/s41240-016-
0016-x.
Lee HJ, Lee GW, Yoon IS, Park SH, Park SY, Kim JS, Heu MS.
2016c. Preparation and characterization of protein isolate
from yellown tuna Thunnus albacares roe by isoelectric
solubilization/precipitation process. Fish Aquat Sci 19, 14:1-
10. http://dx.doi.org/10.1186/S41240-016-0014-Z.
Lee HJ, Park SH, Yoon IS, Lee GW, Kim JS and Heu MS. 2016b.
Chemical composition of protein concentrate prepared from
yellown tuna Thunnus albacores roe by cook-dried pro-
cess. Fish Aquat Sci 19, 12:1-8. http://dx.doi.org/10.1186/
s41240-016-0012-1.
Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL and Randall RJ. 1951.
Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol
Chem 193, 265-275.
Mahmoud KA, Linder M, Fanni J and Parmentier M. 2008.
Characterisation of the lipid fractions obtained by proteolyt-
ic and chemical extractions from rainbow trout (Oncorhyn-
chus mykiss) roe. Process Biochem 43, 376-383. http://
dx.doi.org/10.1016/j.procbio.2008.01.011.
MOF (Ministry of Ocean and Fisheries). 2017. Yearbook of
marine resource [Internet]. Retrieved from http://www.mof.
go.kr/article/view.do?articleKey=18346&boardKey=32&m
enuKey=396&currentPageNo=1 on Apr 24, 2018.
Mohamed BKF, Xia W, Issoufou A and Qixing J. 2012. Inu-
ence of pH shift on functional properties of protein isolated
of tilapia (Oreochromis niloticus) muscles and of soy pro-
tein isolate. Food Bioprocess Technol 5, 2192-2200. https://
doi.org/10.1007/s11947-010-0496-0.
Mohan M, Ramachandran D, Sankar TV and Anandan R. 2007.
Inuence of pH on the solubility and conformational char-
acteristics of muscle proteins from mullet (Mugil cephalus).
Process Biochem 42, 1056-1062. https://doi.org/10.1016/j.
procbio.2007.04.005.
Mutilangi WAM, Panyam D and Kilara A. 1996. Functional
properties of hydrolysates from proteolysis of heat-dena-
tured whey protein isolate. J Food Sci 61, 270-274. https://
doi.org/10.1111/j.1365-2621.1996.tb14174.x.
Narsing Rao G and Govardhana Rao D. 2010. Chemical and
functional characterization of Gum karaya (Sterculia urens
L.) seed meal. Food Hydrocolloids 24, 479-485.
Narsing Rao G. 2014. Physico-chemical, functional and antioxi-
dant properties of roe protein concentrates from Cyprinus

어류 알 Collagenous Protein Fractions의 식품기능특성
361
carpio and Epinephelus tauvina. J Food Pharm Sci 2, 15-22.
Noh Y, Park KH, Lee JS, Kim HJ, Kim MJ, Kim KH, Kim
JG, Heu MS and Kim JS. 2013. Improvement on yield of
extracts from byproducts of Alaska pollock Theragra chal-
cogramma and sea tangle Laminaria japonica using com-
mercial enzymes and its food component characterization.
Korean J Fish Aquat Sci 46, 37-45. https://doi.org/10.5657/
kfas.2013.0037.
Nolsoe H and Undeland I. 2009. The acid and alkaline solubi-
lization process for the isolation of muscle proteins: State
of the Art. Food Bioprocess Technol 2, 1-27. https://doi.
org/10.1007/s11947-008-0088-4.
Park SH, Lee HJ, Yoon IS, Lee GW, Kim JS and Heu MS.
2016. Protein functionality of concentrates prepared from
yellown tuna (Thunnus albacares) roe by cook-dried pro-
cess. Food Sci Biotechnol 25, 1569-1575. http://dx.doi.
org/10.1007/s10068-016-0242-0.
Pearce KN and Kinsella JE. 1978. Emulsifying properties of pro-
teins. Evaluation of a turbidimetric technique. J Agric Food
Chem 26, 716-723. https://doi.org/10.1021/jf60217a041.
Sikorski ZE and Naczk M. 1981. Modication of technological
properties of sh protein concentrates. Crit Rev Food Sci Nutr
14, 201-230. https://doi.org/10.1080/10408398109527305.
Sikorski ZE. 1994. The contents of proteins and other nitrog-
enous compounds in marine animals. In: Seafood proteins.
Sikorski ZE, Pan BS and Shahidi F eds. Chapman and Hall,
New York, NY, U.S.A., 6-12.
Tan ES, Ngoh YY and Gan CY. 2014. A comparative study of
physicochemical characteristics and functionalities of pinto
bean protein isolate (PBPI) against the soybean protein iso-
late (SPI) after the extraction optimisation. Food Chem 152,
447-455. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2013.12.008.
Yoon IS, Kang SI, Park SY, Cha JW, Kim DY, Kim JS and Heu
MS. 2018a. Physicochemical properties of alkaline insol-
uble fractions recovered from bastard halibut Paralichthys
olivaceus and skipjack tuna Katsuwonus pelamis roes by al-
kaline solubilization. Korean J Fish Aquat Sci 51, 230-237.
https://doi.org/10.5657/KFAS.2018.0230.
Yoon IS, Lee GW, Kang SI, Park SY, Kim JS and Heu MS.
2017. Food functionality and biological activity of pro-
cessed waters produced during the preparation of sh roe
concentrates by cook-dried process. Korean J Fish Aquat Sci
50, 506-519. https://doi.org/10.5657/KFAS.2017.0506.
Yoon IS, Lee GW, Kang SI, Park SY, Lee JS, Kim JS and Heu
MS. 2018b. Chemical composition and functional proper-
ties of roe concentrates from skipjack tuna (Katsuwonus
pelamis) by cook-dried process. Food Sci Nutr 00, 1-11.
https://doi.org/10.1002/fsn3.676.