Functionality and Biological Activity of Isolate Processed Water Generated During Protein Isolate Preparation of Fish Roes Using an Isoelectric Solubilization and Precipitation Process

Abstract

This study evaluated the protein recovery, functional properties and biological activity of isolate processed water (IPW) generated in the preparation of protein isolates from fish roes (BH, bastard halibut Paralichthys olivaceus; ST, skipjack tuna Katsuwonus pelamis; YT, yellowfin tuna Thunnus albacares) by an isoelectric solubilization and precipitation process. The IPWs contained 2.7-5.4 mg/mL of protein, and the protein losses were 8-21% (P<0.05). The form capacity of IPW-3 for BH and ST, and IPW-4 for YT was 155, 194, and 164%, respectively. The emulsifying activity index (27-43 m2/g) of the YT-IPWs was the strongest, followed by ST (7-29 m2/g) and BH (10-19 m2/g). The 2,2-diphenyl-1-picrylhydrazyl scavenging activities of IPW-1 and -3 were higher than those of IPW-2 and -4. The 2,2′-azino-bis-3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid scavenging activity (IC50, mg/mL) of IPW-2 and -4 was 0.03 mg/mL for BH, 0.04-0.08 mg/mL for ST, and 0.04-0.07 mg/mL for YT. BH IPW-3 had the strongest reducing power (0.41 mg/mL) and superoxide dismutase-like activity (1.68 mg/mL). The angiotensin-I converting enzyme inhibitory activity of IPW-3 was the highest for ST (1.52 mg/mL), followed by BH and YT. The common predominant amino acids in the IPWs were the essential amino acids Val, Leu, Lys, and Arg and the non-essential amino acids Ser, Glu, and Ala.

Full text

한수지 50(6), 694-706, 2017
694
Copyright © 2017 The Korean Society of Fisheries and Aquatic Science pISSN:0374-8111, eISSN:2287-8815
Korean J Fish Aquat Sci 50(6),694-706,2017
Original Article
서 론
등전점
가용화
/
침전
(ISP, isoelectric solubilization/precipita-
tion)
공정은
수산
및
육상동물의
가공
시
발생하는
가공부산물
로부터
단백질의
회수율을
높일
수
있는
처리방법이다
.
이
ISP
공정은
1999
년대
미이용
/
저활용
어류
원료와
그
부산물로부터
,
기능성
분리단백질
(protein isolates)
을
경제적으로
생산하고자
개발된
주요
기술이다
(Hultin and Kelleher, 1999).
이러한
어류
분리단백질의
제조는
pH
조절에
따른
단백질
가용성의
변화를
이용하여
원치
않는
성분으로부터
목적하는
어류
단백질의
분리
및
회수를
가능하게
한다
(Underland et al., 2002; Mohan et al.,
2007; Lee et al., 2016b).
그러나
이
공정을
통해서
목적하는
분
등전점 용해/침전 공정으로 어류 알 분리단백질의 제조과정에서 발생하는
가공처리수에 대한 식품기능성 및 생리활성
이균우
1,3
·윤인성
1,3
·강상인
2,3
·이수광
2,3
·김재일
4
·김진수
2,3
·허민수
1,3
*
1
경상대학교 식품영양학과/해양산업연구소,
2
경상대학교 해양식품생명의학과/해양산업연구소,
3
경상대학교 수산식품산업화 기술지원센터,
4
부경대학교 식품영양학과
Functionality and Biological Activity of Isolate Processed Water
Generated During Protein Isolate Preparation of Fish Roes Using an
Isoelectric Solubilization and Precipitation Process
Gyoon-Woo Lee
1,3
, In Seong Yoon
1,3
, Sang In Kang
2,3
, Su Gwang Lee
2,3
, Jae-Il Kim
4
, Jin-Soo Kim
2,3
and Min Soo Heu
1,3
*
1
Department of Food and Nutrition/Institute of Marine Industry, Gyeongsang National University, Jinju 52828, Korea
2
Department of Seafood and Aquaculture Science/Institute of Marine Industry, Gyeongsang National University, Tongyeong
53064, Korea
3
Research Center for Industrial Development of Seafood, Gyeongsang National University, Tongyeong 53064, Korea
4
Department of Food Science and Nutrition, Pukyong National University, Busan 48315, Korea
This study evaluated the protein recovery, functional properties and biological activity of isolate processed water
(IPW) generated in the preparation of protein isolates from sh roes (BH, bastard halibut
Paralichthys olivaceus
; ST,
skipjack tuna
Katsuwonus pelamis
; YT, yellown tuna
Thunnus albacares
) by an isoelectric solubilization and pre-
cipitation process. The IPWs contained 2.7-5.4 mg/mL of protein, and the protein losses were 8-21% (P<0.05). The
form capacity of IPW-3 for BH and ST, and IPW-4 for YT was 155, 194, and 164%, respectively. The emulsifying
activity index (27-43 m2/g) of the YT-IPWs was the strongest, followed by ST (7-29 m2/g) and BH (10-19 m2/g). The
2,2-diphenyl-1-picrylhydrazyl scavenging activities of IPW-1 and -3 were higher than those of IPW-2 and -4. The
2,2′-azino-bis-3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid scavenging activity (IC50, mg/mL) of IPW-2 and -4 was 0.03
mg/mL for BH, 0.04-0.08 mg/mL for ST, and 0.04-0.07 mg/mL for YT. BH IPW-3 had the strongest reducing power
(0.41 mg/mL) and superoxide dismutase-like activity (1.68 mg/mL). The angiotensin-I converting enzyme inhibitory
activity of IPW-3 was the highest for ST (1.52 mg/mL), followed by BH and YT. The common predominant amino
acids in the IPWs were the essential amino acids Val, Leu, Lys, and Arg and the non-essential amino acids Ser, Glu,
and Ala.
Key words: Roe protein isolates, Isolate processed water, Food functionality, Bastard halibut, Tunas
This is an Open Access article distributed under the terms of
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(http://creativecommons.org/licenses/by-nc/3.0/) which permits
unrestricted non-commercial use, distribution, and reproduction in any medium,
provided the original work is properly cited.
https://doi.org/10.5657/KFAS.2017.0694 Korean J Fish Aquat Sci 50(6) 694-706, December 2017
Received 1 November 2017; Revised 5 December 2017; Accepted 6 December 2017
*Corresponding author: Tel: +82. 55. 772. 1440 Fax: +82. 55. 772. 1430
E-mail address: minsheu@gnu.ac.kr

어류 알 Isolate Processed Water의 식품기능성 및 생리활성
695
서
,
수산가공산업에
있어서
발생하는
다양한
가공처리수의
하
나의
모델로서
식품
및
건강기능적인
측면의
가치에
대해
조명
하고자
하였다
.
재료 및 방법
재료
넙치
(BH, bastard halibut
Paralichythys olivaceus
)
는
통영시
소재
수산시장에서
살아있는
채로
구입하여
,
실험실로
운반한
후
,
알을
적출하여
실험에
사용하였으며
,
가다랑어
(ST, skip-
jack tuna
Katsuwonus pelamis
)
및
황다랑어
(YT, yellown
tuna
Thunnus albacares
)
알은
창원시
소재
동원산업
(Dong-
won F&B Co., Ltd. Changwon, Korea)
으로부터
동결상태의
알을
분양을
받아
사용하였다
.
이
알들은
실험에
사용하기
전
까지
polyethylene bags
에
밀봉상태로
-70℃
에서
보관하였다
.
어류
알
분리단백질
(roe protein isolate)
은
Lee et al. (2016b)
의
방법에
따라
제조하였다
.
즉
,
각
어종의
동결
된
알에
100 g
에
대하여
6
배량
(w/v)
의
탈
이온수를
가해
균질화
(POLYTRON®
PT 1200E, KINEMATICA AG, Luzern, Switzerland)
하고
, 2
N NaOH
을
사용하여
각각
pH 11
과
12
로
조절하여
,
알칼리
가
용화
(4℃ for 1 h)
과정을
거친
다음
,
이어서
원심분리를
실시하
였다
(Supra 22K, Hanil Science Industrial Co., Ltd., Incheon,
Korea, 12,000
g
, 4℃, 30 min).
원심분리
후
, pH 11
과
12
의
알
칼리
가용화
상층액에
대하여
2 N HCl
을
사용하여
어류
단백질
의
등전점
부근인
pH 4.5
및
5.5
로
각각
조정한
다음
,
원심분리
(12,000
g
, 4℃, 30 min)
하였다
.
이때의
원심분리
잔사는
어류
알
분리단백질로
회수하고
,
원심분리
상층액은
등전점
용해
/
침
전공정을
통해
발생한
가공처리수
(IPWs)
로서
각각
IPW-1 (pH
11/4.5), IPW-2 (pH 11/5.5), IPW-3 (pH 12/4.5)
그리고
IPW-4
(pH 12/5.5)
로
표시하였다
.
단백질
등전점
용해
/
침전
공정을
통해
발생한
IPWs
의
단백질
농도
는
Lowry et al. (1951)
의
방법에
따라
표준단백질로서
bovine
serum albumin
을
사용하여
구한
검량선을
통해
측정하였다
.
전기영동
시료의
단백질
분자량
분포는
Laemmli (1970)
의
방법에
따
라
sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis
(SDS–PAGE)
로
측정하였다
.
즉
,
시료액은
SDS-PAGE
시료조
제용
완충액과
4:1 (v/v)
비율로
혼합한
후
, 100℃
에서
3 min
동
안
가열하여
조제하였다
. 10% Mini-PROTEAN® TGX™ Pre-
cast gel (Bio-Rad Lab., Inc., California, USA)
에
준비한
시료
(20 µg
단백질
)
를
주입하고
, Mini-PROTEAN® Tetra cell (Bio-
Rad Lab. Inc., California, USA)
에
장착한
다음
,
일정한
전류
(10 mA per gel)
를
통하게
하여
전기영동
실시하였다
.
단백질의
리단백질을
회수한
다음
,
원료
처리량에
대해
5-10
배량의
가공처
리수
(IPW, isolate processed water)
도
대량
발생하게
된다
(Chen
and Jaczynski, 2007a; Tahergorabi and Jaczynski, 2012a; Lee
et al., 2016b).
또한
어류
,
갑각류
,
연체류
등의
원료
수산물의
가
공
중에는
“
가공폐수
(process wastewaters)”
라는
수세수
,
가열
처리수
(
또는
자숙수
),
압착수
등
,
액상의
가공부산물
(100 tons
의
수산물
원료에
대해
시간당
10
배량의
가공처리수를
사용
)
이
대량으로
발생
한다
(Afonso and Borquez, 2002; Dumay et al.,
2008).
이러한
수산식품
가공공정에서
발생하는
가공처리수는
유기물
부하가
높기
때문에
적절한
처리를
하지
않은
채로
방류
를
하게
되면
환경오염의
원인이
된다
.
그러나
이들
액상
가공부
산물인
가공처리수에는
sarcoplasmic protein,
효소
,
혈액
등의
잠재적으로
이용가치가
높은
유기성분
및
단백질
성분이
다량
함유되어있다
(Dumay et al., 2008; Yoon et al., 2017).
이와
관
련한
수산가공
처리수에
관한
정보로는
, surimi
제조
시
수세와
탈수과정에서
어육
중량당
약
10-20
배량의
수세수가
발생하며
,
이
과정을
통해서
어육
단백질의
30%
가
손실되고
(Watanabe et
al., 1982),
어육
llet
가공
시에는
10-30
배량의
수세수가
발생
하여
어육
단백질의
5-12%
가
손실된다
(Afonso and Borquez,
2002).
또한
수산가공원료의
가열처리
공정에서
발생하는
lob-
ster
및
shrimp (Dumay et al., 2008),
굴
(Kim and Heu, 2001a;
2001b),
대합
(Joh and Hood, 1979)
등의
자숙
가공처리수는
중
량당
30-50
배량이
발생하고
,
이들
자숙수
중에는
단백질
성분
이
0.1-0.6 g/L
함유되어
있어
,
이를
농축하여
분말
인스턴트
제
조
및
향미소재로서
이용하고자
하였다
(Oh et al., 2007).
한편
,
수산물의
가공
중에
머리
,
껍질
,
비늘
,
내장
,
그리고
알과
같은
다양한
가공부산물이
다량으로
발생하고
,
전체중량의
30-60%
를
차지한다
(Klomklao and Benjakul, 2016; Narsing Rao et
al., 2014).
이러한
가공부산물
중에서
어류
알
(sh roe)
은
알집
(skeins)
에
둘러싸인
알을
말하며
,
단백질
(Sikorski, 1994)
및
필
수지방산
(Mahmoud et al., 2008)
이
풍부한
고영양성의
식품
재
자원이지만
,
연어나
철갑상어
알의
캐비어
(caviar),
명란
등
직
접적인
이용은
매우
한정적이다
.
대부분
식품소재로
이용되지
못하는
어류
알에
대한
선행연구
(Heu et al., 2006)
를
바탕으로
보다
효율적인
유용
단백질원
등
식품소재로서의
이용을
위하
여
,
어류
알로부터
분말농축물의
제조
(Lee et al., 2016a)
및
분
리단백질
(Lee et al., 2016b)
그리고
그
식품기능특성
(Park et
al., 2016)
에
대해
연구를
수행
한
바
있지만
,
이의
제조
과정에서
도
각각
액상
가공부산물인
자숙
가공처리수
(Yoon et al., 2017)
와
isolate processed water (IPW)
가
발생하였다
.
따라서
이
연
구에서는
넙치
(BH, bastard halibut
Paralichythys olivaceus
),
가다랑어
(ST, skipjack tuna
Katsuwonus pelamis
)
및
황다랑
어
(YT, yellown tuna
Thunnus albacare
)
알로부터
등전점
용
해
/
침전
공정을
통한
분리단백질의
회수과정에서
발생하는
가
공처리수
(IPW)
에
대하여
거품성
및
유화
형성능과
같은
식품
기능특성
,
항산화
특성
및
항고혈압활성에
대하여
살펴
봄으로

이균우
ㆍ
윤인성
ㆍ
강상인
ㆍ
이수광
ㆍ
김재일
ㆍ
김진수
ㆍ
허민수
696
분자량
분포는
Precision Plus Protein™ standards (10-250 K,
Bio-Rad Lab., Inc., California, USA)
를
사용하여
확인하였다
.
아미노산
각
시료의
아미노산분석은
2.5 mL
의
IPWs
에
0.25 mL of 6%
(w/v) 5-sulfosalicylic acid dihydrate
를
가하여
제
단백질
실시
하고
,
원심분리
(1,890
g
, 20 min, 4℃)
하였다
.
원심분리
상층액
(1.5 mL)
은
0.20 μm syringe lter (hydrophilic type)
를
사용하
여
여과한
다음
, lithium form
칼럼이
장착된
아미노산
분석기
(model 6300; Biochrom 30, Biochrom Ltd., Cambridge, UK)
로
taurine
및
아미노산
함량을
분석하였으며
,
분석결과는
100 g
단백질에
대한
개별
아미노산의
조성비
(%)
로
나타내었다
.
거품성 및 거품안정성
시료의
거품성
(FC, foaming capacity)
과
거품안정성
(FS, foam
stability)
은
Park et al. (2016)
의
방법에
따라
측정하였다
.
즉
,
25 mL
의
메스실린더에
10 mL
의
시료용액을
옮겨
담고
,
균질
기
(POLYTRON® PT 1200E, KINEMATICA AG, Luzern,
Switzerland)
로
12,500 rpm
에서
1 min
동안
균질화
하였다
.
거
품이
형성된
시료는
주어진
시간
(0, 15, 30
및
60 min)
동안
실온
에서
정치하면서
,
총
부피와
거품의
부피를
측정하여
아래의
식
에
따라
FC
와
FS
를
구하였다
.
Foaming capacity (%) = VT/V0×100
Foam stability (%) = (Ft/Vt)/(FT/VT)×100
이때
VT
는
균질
직후
총
부피
, V0
는
균질
전의
총
부피
, FT
는
균질
직후
거품의
부피
, Ft
와
Vt
는
주어진
시간
(t=15, 30 and 60
min)
경과
후의
거품부피
및
총
부피를
의미하였다
.
유화능과 유화안정성
유화능
(EAI, emulsifying activity index)
과
유화안정성
(ESI,
emulsion stability index)
은
Park et al. (2016)
의
방법에
따라
측
정하였다
.
각
시료
(10 mL)
는
식용유
(soybean oil, Ottogi Co.,
Ltd., Seoul, Korea)
와
1:3 (v/v)
의
비율로
혼합하여
균질화한
(12,500 rpm, 1 min)
다음
,
균질화
액이
담긴
메스실린더의
아
래쪽에서
일정량
(50 μL)
의
emulsion
을
취하여
5 mL
의
0.1%
sodium dodecyl sulfate (SDS)
용액과
혼합한
다음
,
분광광도
계
(UV-2900, Hitachi, Kyoto, Japan)
를
사용하여
500 nm
파장
에서
균질화한
직후의
흡광도
(A0min)
와
10
분경과
후의
흡광도
(A10min)
를
측정하여
아래의
식으로
각각
EAI (m2/g protein)
와
ESI (min)
를
구하였다
.
EAI
(m2⁄g protein) =
2 ×2.303 ×
A
×
DF
l
×
Φ
×
C
이때
, A
는
500 nm
에서의
흡광도
, DF
는
희석비
(100),
l
은
빛
이
통과하는
cuvette
의
폭
(1 cm), φ
는
혼합액
중에
식용유가
차
지하는
비율
(0.25)
그리고
C
는
단백질의
농도
(g/mL)
를
각각
나
타내었다
.
ESI (min) = A0 × ∆t
∆A
여기서
ΔA
는
A0min
에
대한
A10min
의
흡광도의
차이
, Δt
는
10
min
를
의미하였다
.
DPPH 라디칼 소거활성
각
시료의
2,2-diphenyl-1-picrylhydrazyl (DPPH)
라디칼
소거활성은
Blois (1958)
의
방법을
다소
수정한
Yoon et al.
(2017)
에
따라
측정하였다
.
각
시료액
(1.5 mL)
에
대하여
동량
의
0.4 mM DPPH radical ethanolic solution (1.5 mL)
과
혼합
하고
,
실온의
암소에서
30 min
동안
반응시킨
후
,
파장
517 nm
(UV-2900, Hitachi, Kyoto, Japan)
에서
흡광도를
측정하였다
.
DPPH
라디칼
소거
활성
(%)
은
아래의
식에
따라
구하였으며
,
IC50value (mg/mL)
는
50%
의
DPPH
소거활성을
나타내는
시
료의
농도
(mg/mL)
로
정의하였다
.
DPPH radical scavenging activity (%)=
(
Control
517-
Sample
517)×100
Control
517
이때
,
대조구
(control517)
는
시료용액
대신
탈
이온수를
가하여
,
측정한
흡광도를
나타내었다
.
ABTS+ 라디칼 소거 활성
2,2'-Azino-bis (3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid) diam-
mouium salt (ABTS+)
라디칼
소거활성은
Binsan et al. (2008)
의
방법을
다소
수정한
Yoon et al. (2017)
에
따라
측정하였다
.
각
시료용액
(1 mL)
은
3 mL
의
ABTS+
용액과
혼합하여
,
실온의
암소에서
30 min
동안
반응시킨
후
,
파장
734 nm
에서
흡광도를
측정하였다
. ABTS+
라디칼
소거활성
(%)
은
아래의
식으로
계
산하였으며
, IC50value (mg/mL)
는
50%
의
ABTS+
라디칼
소거
활성을
나타내는
시료의
농도
(mg/mL)
로
정의하였다
.
ABTS
+ radical scavenging activity (%)=
(
Control
734-
Sample
734)×100
Control
734
이때의
대조구
(control734)
는
시료용액
대신
탈
이온수를
가하
여
,
측정한
흡광도를
나타내었다
.
SOD 유사활성
Superoxide dismutase (SOD)
유사활성은
Marklond and

어류 알 Isolate Processed Water의 식품기능성 및 생리활성
697
Marklund (1974)
의
방법을
일부
수정한
Yoon et al. (2017)
에
따라
측정하였다
. 500 μL
의
각
시료용액은
500 μL
의
7.2 mM
pyrogallol (10 mM HCl
에
용해
)
과
3 mL
의
1 mM EDTA
를
함
유하는
50 mM Tris-HCl
완충액
(pH 8.5)
을
혼합하여
, 30 min
동안
반응시켰다
.
이어서
100 μL of 1N HCl
를
가하여
반응정
지
시키고
,
파장
420 nm (UV-2900, Hitachi, Kyoto, Japan)
에
서
흡광도를
측정하여
아래의
식을
통해
SOD
유사활성
(%)
을
계산하였다
.
SOD-like activity (%)=
[1- (
Sample
420-
Sample Blank
420)]×100
(
Control
420-
Control Blank
420)
이때의
sample blank
는
시료에
1 N HCl
을
가해
반응
정지
시
킨
후
, pyrogallol
을
첨가하여
측정한
흡광도이며
, control blank
는
시료
대신
탈
이온수와
1 N HCl
을
혼합한
다음
, pyrogallol
를
첨가해
측정한
흡광도를
나타내었다
.
환원력
각
시료용액의
환원력
(RP, reducing power)
은
Oyaizu (1988)
의
방법을
일부
수정한
Yoon et al. (2017)
에
따라
측정하였다
.
각
시료용액
(1 mL)
는
1 mL
의
0.2 M sodium phosphate
완충액
(pH 6.6)
과
1 mL
의
1% (w/v) potassium ferricyanide
을
혼합하
여
50℃
의
항온수조에서
20 min
동안
반응시켰다
.
이어서
1 mL
의
10% (w/v) trichloroacetic acid
를
가해
반응정지하고
,
원심
분리
(1,890
g
, 10 min)
하였다
. 1.5 mL
의
상층액은
동량의
탈
이
온수와
0.3 mL
의
0.1% (w/v) ferric chloride
용액을
혼합하여
,
10 min
동안
반응
후
,
파장
700 nm (UV-2900, Hitachi, Kyoto,
Japan)
에서
흡광도를
측정하였다
.
환원력의
EC50
값
(mg/mL)
은
흡광도
0.5
를
나타내는데
필요한
시료의
농도로
정의하였다
.
Tyrosinase 저해활성
각
시료용액의
tyrosinase
저해활성은
Iida et al. (1995)
의
방
법을
다소
수정하여
측정하였다
.
즉
, 300 μL
의
시료용액은
900
μL
의
mushroom tyrosinase (50 Unit/mL)
와
1.5 mL
의
50 mM
phosphate buffer (pH 6.8)
을
혼합하여
실온에서
30 min
동안
전단계
반응을
실시한
후
, 300 μL of 10 mM 3,4-Dihydroxy-L-
phenylalanine (L-DOPA)
용액을
가하여
,
파장
475 nm
에서
20
min
동안
1 min
간격으로
생성되는
dopachrome
의
흡광도를
모
니터링하면서
측정하였다
. Tyrosinase
저해활성
(%)
은
아래의
식을
통하여
계산하였다
.
Tyrosinase inhibitory activity (%)=
(
Control
475-
Sample
475)×100
Control
475
여기서
대조구
(control475)
는
시료
대신
탈
이온수
가하여
측정
한
흡광도를
의미하였다
.
ACE 저해활성
Angiotensin I-converting enzyme (ACE)
저해활성은
Cush-
man and Cheung (1971)
의
방법을
다소
수정한
Yoon et al.
(2017)
에
따라
측정하였다
. 100 μL
의
시료용액
, 50 μL
의
ACE
그리고
50 μL
의
0.05 M sodium borate
완충액
(pH 8.3)
을
혼
합한
반응액은
실온에서
30 min
동안
전단계
반응을
실시한
다
음
, 50 μL
의
5 mM hippurly-his-leu (HHL) acetate salt
를
함유
한
0.05 M sodium borate
완충액
(pH 8.3)
을
가하여
37℃
의
항
온수조에서
60 min
동안
반응을
진행하였다
.
효소반응의
정지
는
250 μL of 1 N HCl
을
가하여
실시하였으며
,
이어서
반응
액
중의
유리된
hippuric acid
의
추출을
위하여
1.5 mL
의
ethyl
acetate
를
가한
다음
,
원심분리
(1890
g
, 10 min, 4℃)
하였다
. 1.0
mL
의
상층액을
시험관에
옮기고
100℃
의
heating block
에서
ethyl acetate
를
완전히
증발시킨
다음
,
남아있는
hippuric acid
는
1.0 mL
의
탈
이온수로
용해시킨
후
,
파장
228 nm (UV-2900,
Hitachi, Kyoto, Japan)
에서
흡광도를
측정하였다
. ACE
저해활
성
(%)
은
아래의
식에
따라
구하였으며
, IC50
값
(mg/mL)
은
ACE
활성의
50%
를
저해하는
시료의
농도로
정의
하였다
.
ACE inhibitory activity (%)=
[1- (
Sample
228-
Sample Blank
228)]×100
(
Control
228-
Control Blank
228)
이때의
sample blank
는
시료에
1 N HCl
을
가하여
반응정지
시킨
후
, HHL
을
첨가해
측정한
흡광도이며
, control blank
는
시
료
대신
탈
이온수와
1 N HCl
을
혼합한
다음
, HHL
을
가하여
측
정한
흡광도를
나타내었다
.
통계처리
모든
실험은
3
회
이상
반복
실시하여
,
평균
(average)
과
표준
편차
(standard deviation)
로
나타내었다
.
데이터는
SPSS 12.0
K (SPSS Inc., Chicago, IL, USA)
통계프로그램을
이용하여
ANOVA test
를
통해
분산분석을
실시하고
, Duncan
의
다중위
검정법으로
최소유의차검정
(P<0.05)
을
실시하였다
.
결과 및 고찰
단백질 회수율
넙치
(BH),
가다랑어
(ST)
그리고
황다랑어
(YT)
알로부터
등
전점용해
/
침전
(ISP, isoelectric solubilization/precipitation)
공
정을
통한
roe protein isolates (RPIs)
의
회수과정
중에
발생하
는
가공처리수
(IPWs, isolate processed waters)
의
단백질
회수
율
(
시료의
기준에서는
단백질
손실율
)
에
대하여
Table 1
에
나타
내었다
.
먼저
,
시료인
어류
알의
단백질
함량은
BH
가
15.98, ST

이균우
ㆍ
윤인성
ㆍ
강상인
ㆍ
이수광
ㆍ
김재일
ㆍ
김진수
ㆍ
허민수
698
는
18.16
그리고
YT
는
18.27 g/100 g
이었다
.
이들
어류
알에
대
해
6
배량의
탈
이온수를
가해
균질화
한
다음
, ISP
공정을
통해
발생한
IPWs
의
양은
어류
알
100 g
처리시
BH
는
590-613 mL,
ST
는
548-675 mL
그리고
YT
는
535-548 mL
수준이었다
.
넙
치
알
(BH)
단백질에
대하여
, IPWs
의
단백질
회수율
(
어류
알
기
준으로는
손실율
)
은
18.44-20.68%
범위이었으며
, IPW-1 (pH
11/4.5)
의
회수율이
가장
높은
결과를
나타내어
,
처리공정에
따
른
유의적인
차이가
있었다
(P<0.05). ST
의
경우
IPWs
의
단백
질
회수율은
10.94-15.73%
범위이었으며
, IPW-2 (pH 11/5.5)
의
회수율이
유의적으로
높았으나
(P<0.05),
이외의
IPWs
간에
는
차이가
없었다
.
한편
, YT
의
경우
7.97-10.73%
범위의
단백
질
회수율을
나타내었으며
, IPW-4 (pH 12/5.5)
의
단백질
회수
율이
유의적으로
높았다
.
이상의
결과로
ISP
공정의
pH
조정에
따른
어류
알
분리단백질의
회수과정
중에
발생하는
IPWs
의
단
백질
회수율
(
손실율
)
은
어종
별
,
알칼리
용해
및
산
침전
과정에
따른
유의적인
차이가
있는
것이
확인
되었다
(P<0.05).
또한
백
색육
어류인
넙치가
회유성
혈합육
어류인
다랑어류에
비해
단
백질의
손실율이
높은
것으로
나타났다
.
Yoon et al. (2017)
의
어류
알
농축물
제조과정에서
얻어진
자
숙
가공처리수는
넙치가
다랑어류
알
보다
단백질
회수율
(4-
10%)
이
유의적으로
높다고
하여
,
이
실험의
결과와
유사한
경
향을
나타내었으며
,
이는
넙치
알이
다랑어류
알에
비하여
가용
성의
유기성분
함량이
많은
것에
기인하는
것이라
판단되었다
.
Cho et al. (2000)
은
오징어
탈피
수세수와
자숙수에는
각
각
1.1%
와
0.6%
의
단백질성분이
존재하여
,
오징어
단백질의
5.5%
및
3.0%
를
차지였으며
, Kim et al. (2001b)
은
굴
가공처
리수의
단백질함량은
0.4%-0.8%
이라고
하였다
.
또한
수산가
공
원료로서
가다랑어
,
문어
및
굴
자숙
가공처리수에는
1.4-
3.6%
범위의
단백질을
함유하고
(Oh et al., 2007),
붉은
대게
자
숙
가공처리수의
단백질함량이
12.2%
라고
하였다
(Kang et al.,
2007).
수세
및
가열처리
공정
중에
원료
중량당
단백질의
손실
은
5-30% (Watanabe et al., 1982; Afonso and Borquez, 2002)
에
이르고
,
원료
중량당
10-50
배의
가공처리수가
발생하며
,
가
용성
단백질성분
및
지질성분이
2-5 g/L (
약
0.2-0.5 %)
이
함유
되어
있다고
보고하였다
(Watanabe et al., 1982; Dumay et al
2008).
이상의
연구보고에
따르면
,
수산물
원료의
가공을
위하
여
사용되는
수세수와
자숙수
등
원료의
처리공정에
따른
가공
처리수에는
다양한
농도의
단백질이
함유되어
있고
,
원료
단백
질로부터
상당량의
손실이
가공공정
중에
발생하는
것이
확인
되었다
. ISP
공정에
따른
어류
알
분리단백질의
제조
및
회수한
이후에도
이들
IPWs
에는
이상의
연구보고의
수세수
또는
자숙
수에
비해
,
단백질
함량이
높은
것을
확인할
수
있었으며
,
어류
알
100 g
처리
시
1.5-3.3 g
의
단백질성분이
함유되어
있어
단백
질
함량
기준으로
약
8-21%
가
손실되는
것으로
,
이
실험과정을
통해
확인되었다
.
따라서
이들
IPWs
의
식품기능성
및
생리활성
에
대한
분석을
통해
ISP
공정에
따른
가공처리수의
식품소재로
서의
이용
방안에
대해
살펴보고자
하였다
.
단백질 분자량 분포(SDS-PAGE)
넙치
(BH),
가다랑어
(ST)
그리고
황다랑어
(YT)
알의
ISP
공
정을
통해
발생
하는
IPWs
의
SDS-PAGE
에
의한
단백질분자량
분포는
Fig. 1
에
나타내었다
.
넙치
(BH)
알의
단백질분포
(Lane
1)
는
75-50 K
범위에서
3
개
, 50-25 K
범위에서
3
개
그리고
15-
10 K
범위에서
2
개의
단백질밴드가
관찰되었다
. ISP
공정을
통
해
발생한
IPWs
중에서
IPW-1 (Lane 2)
과
IPW-2 (Lane 4)
는
각각
pH 11
과
12
에서
알칼리
가용화
과정을
거친
후
, pH 4.5
에
서
산
침전과정을
거쳐
분리단백질을
회수한
다음
발생한
가공
처리수로서
,
이들
IPW
간에는
단백질
밴드의
분포에는
거의
차
이가
없는
것으로
확인
되었으며
, 37 K
부근에
희미한
단백질
밴드와
15 K
부근에서
하나의
단백질
밴드가
관찰되었다
.
한편
IPW-3 (Lane 3)
과
IPW-4 (Lane 5)
의
경우
, pH 5.5
에서
산
침전
Table 1. Protein recovery (%, w/v) of isolate processed waters
(IPW) obtained from sh roe during isoelectric solubilization and
precipitation (ISP) process
Sample
Volume
(mL/100 g
roe)
Protein
1
(mg/mL)
Total
protein
(g/100 g roe)
Protein
loss (%)
BH
Roe 15.98 -
IPW-1 613.10 5.39 3.30
a
20.68
a
IPW-2 549.34 5.36 2.94
a
18.43
b
IPW-3 602.38 4.98 3.00
a
18.77
b
IPW-4 590.63 5.27 3.11
a
19.48
ab
ST
Roe 18.16 -
IPW-1 557.92 3.59 2.00
b
11.03
b
IPW-2 557.99 5.12 2.86
a
15.73
a
IPW-3 547.51 3.63 1.99
b
10.94
b
IPW-4 674.75 3.15 2.13
b
11.70
b
YT
Roe 18.27 -
IPW-1 547.55 2.66 1.46
c
7.97
c
IPW-2 547.40 2.83 1.55
b
8.48
bc
IPW-3 546.54 2.92 1.60
b
8.74
b
IPW-4 535.09 3.54 1.89
a
10.37
a
1Based on Lowry method (1951). Values represent the mean ± SD
of n=3. Means with different small letters within same column in
each sample are signicantly different at P<0.05 by Duncan's mul-
tiple range test. BH, bastard halibut
Paralichythys olivaceus
; ST,
skipjack tuna
Katsuwonus pelamis
; YT, yellown tuna
Thunnus
albacares
; IPW-1 and IPW-2, isolate processed waters adjusting
pH 4.5 and 5.5, respectively, after alkaline solubilization at pH 11;
IPW-3 and IPW-4, isolate process waters adjusting pH 4.5 and 5.5,
respectively, after alkaline soulbilization at pH 12.

어류 알 Isolate Processed Water의 식품기능성 및 생리활성
699
과정을
거쳐
생긴
가공처리수로서
, 37-25 K
범위
, 15 K
부근에
서
하나의
밴드
그리고
15 K
이하에서
진한
단백질
분포가
관
찰되었으며
,
이들
IPW
간에는
단백질
분포에
있어서
차이가
확
인
되지
않았다
.
가다랑어
(ST)
알
(Lane 6)
의
경우
, 250-100 K
범위에서
단백
질의
분포가
확인되었으나
밴드를
형성하지는
않았으며
, 75 K
부근에서
뚜렷한
2
개의
밴드
, 37 K, 25 K
및
15 K
부근에서
그
리고
15-10 K
에서도
하나의
밴드가
관찰되었다
.
가다랑어
(ST)
의
IPWs
중에서
Lane 7 (pH 11/4.5)
는
15-10 K
사이의
하나의
밴드와
10 K
미만의
단백질
밴드만이
관찰될
뿐이었으나
, Lane
9 (pH 12/4.5)
의
경우
, 50-37 K
범위에서
희미한
하나의
밴드
,
37-25 K
범위
, 25 K
부근
, 15 K
부근
, 15-10 K
사이에
각각
하나
의
밴드
그리고
10 K
미만의
분자량을
가지는
단백질의
분포가
확인되었다
.
그리고
Lane 8 (pH 11/5.5)
과
Lane 10 (pH 12/5.5)
은
단백질밴드의
분포는
거의
유사하였으나
, Lane 8
의
15-10
K
사이에
분포하는
단백질밴드에
차이가
관찰되었다
.
한편
,
황
다랑어
(YT)
알
(Lane 11)
은
가다랑어
알
(Lane 6)
과
유사한
단
백질밴드의
분포가
확인되었으나
, 37 K
부근에서
2
개의
단백
질밴드가
관찰된
것에
차이가
있었다
. pH 4.5
에서
산
침전과정
을
거친
IPW-1 (Lane 12, pH 11/4.5)
및
IPW-3 (Lane 14, pH
12/4.5)
그리고
pH 5.5
에서
산
침전과정을
거친
IPW-2 (Lane
13, pH 11/5.5)
및
IPW-4 (Lane 15, pH 12/5.5)
는
상호
유사한
단백질
분포를
보였으며
, Lane 13
과
15
가
Lane 12
와
14
에
비
하여
15-10 K
범위의
단백질밴드가
진하게
보임으로써
이
분자
량
범위의
단백질이
다량
분포하고
있음이
확인
되었다
.
이상의
SDS-PAGE
에
따른
어류
알의
단백질의
분자량분포는
어종
간
의
차이가
있었으나
,
등전점
용해
/
침전
공정에
의해
생긴
IPWs
에는
공통적으로
15 K
이하의
저
분자량의
단백질
성분이
다량
분포하고
있음을
확인할
수
있었다
.
따라서
단백질의
하전
특성
을
이용한
ISP
공정을
통해
어류
알로부터
분리단백질의
회수가
가능하였으며
,
아울러
IPWs
의
단백질
분포를
관찰함으로써
단
백질의
분자량에
따른
분획효과도
확인되었다
.
넙치
(Lane 1),
가다랑어
(Lane 6)
및
황다랑어
(Lane 11)
알의
100-75 K
범위에
서
관찰된
단백질
밴드는
skipjack, tongol
및
bonito roes
그리
고
egg yolk
에서
확인된
97 K
의
단백질
분자량을
갖는
vitellin
like protein, 50-37K
범위와
15 K
부근의
단백질
밴드는
각각
actin, troponin-T
및
myosin light chain (MLC)
으로
추정되었
으며
(Intarasirisawat et al., 2011), 15 K
이하의
단백질밴드는
ISP
공정의
가공처리수로
유리된
가용성
단백질일
것으로
판단
되었다
.
따라서
15 K
이하의
저분자량의
가용성
단백질이
분포
하는
것이
관찰된
IPWs
에는
거품성
및
유화능과
같은
식품기
능성이
기대되었다
.
거품 형성능
Table 2
는
넙치
(BH),
가다랑어
(ST)
그리고
황다랑어
(YT)
알
분리단백질의
회수과정
중에
발생한
IPWs
의
식품기능성으로
서
거품
및
유화
형성능에
대한
결과를
나타낸
것이다
.
거품성
(FC, foaming capacity)
의
경우
, BH
와
ST
의
IPW-3 (
각각
155
및
194%)
그리고
YT
의
IPW-4 (164%)
로서
각
시료별
IPW
에
서
가장
높은
거품형성능을
나타내었으며
,
동일
시료내의
처
리방법에
따른
유의적인
차이가
인정
되었다
(P<0.05).
이러한
차이는
IPW
의
단백질
농도에
기인
하지만
,
본
실험
결과
단백
질
농도에
의존적으로
거품
형성능이
유의적인
증가를
나타내
지는
않았다
(Yoon et al., 2017).
전반적으로
ST
의
IPWs (119-
194%)
가
BH (125-155%)
와
YT
의
IPWs (107-163%)
에
비하
여
거품성이
우수한
경향을
나타내었다
.
또한
어류
알로부터
pH 12
에서의
알칼리
가용화를
거친
IPW-3
및
IPW-4
가
상대적
으로
거품
형성능이
우수한
경향을
보였으며
,
이어서
진행하는
어류
알
분리단백질을
회수하는
산
침전과정에서는
BH
와
ST
는
pH 4.5
에서
,
그리고
YT
는
pH 5.5
에서
거품성이
유의적으
로
우수한
결과를
나타내어
,
어종간의
차이도
일부
인정되었다
.
한편
,
거품형성
후
, 60
분까지
거품
안정성
(FS, foam stability)
에
있어서는
먼저
BH
의
IPW-1
과
4
가
각각
45%
와
24%
의
거품
이
유지되었으며
, YT
의
IPW-2
와
4
가
각각
38%
및
67%
의
거품
안정성인
인정된
반면에
ST
의
경우
, IPW-4
에서만
30
분간의
거
품이
유지되었을
뿐이었다
. Yoon et al. (2017)
은
어류
알
자숙
가공처리수는
단백질농도가
높을수록
거품성이
우수하며
,
시
료중의
단백질
농도가
식품기능성으로서
거품성에
있어
중요한
인자라고
보고하였다
.
그러나
이
실험의
결과의
IPWs
에서는
단
백질
농도에
따른
거품성의
유의적인
차이는
인정되지
않았으
Fig. 1. SDS-PAGE pattern of isolate processed waters obtained
from sh roe during isoelectric solubilization and precipitation
(ISP) process. M, molecular weight maker; Lane 1, 6 and 11 for
sh roes; Lane 2, 7 and 12 for IPW-1; Lane 3, 8 and 13 for IPW-2;
Lane 4, 9 and 14 for IPW-3; Lane 5, 10 and 15 for IPW-4. IPW-1
and IPW-2, isolate processed water adjusting pH 4.5 and 5.5, re-
spectively, after alkaline solubilization at pH 11; IPW-3 and IPW-
4, isolate processed water adjusting pH 4.5 and 5.5, respectively,
after alkaline solubilization at pH 12.
Skipjack tuna Yellowfin tunaBastard halibut
250
150
100
75
50
37
25
20
15
10
M 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15
14.58 15.28
20.83
0
10
20
30
40
BH ST YT
Tyrosinase inhibition (%)
Sample
1.83
1.52
2.00
0.0
1.0
2.0
3.0
BH ST YT
IC50 (mg/mL)
Sample

이균우
ㆍ
윤인성
ㆍ
강상인
ㆍ
이수광
ㆍ
김재일
ㆍ
김진수
ㆍ
허민수
700
며
,
이는
단백질
하전
(charge)
에
따른
기포성
및
용해도
특성을
이용한
등전점
가용화
/
침전
공정을
통해
발생한
IPWs
는
시료
로부터
유리
및
용해되는
자숙
가공처리수와는
다른
아미노산
및
단백질
조성에
기인하는
것으로
판단되었다
. Intarasirisawat
et al. (2012)
은
탈지
skipjack roe
의
단백질
가수분해물이
효소
작용으로
인한
단백질의
저분자화로
용해도가
증가하여
거품
성이
개선되었다고
하였으며
, Chalamaiah et al. (2015)
은
carp
roe protein
의
효소
가수분해물은
소수성
(hydrophobic)
아미
노산의
증가로
인해
물
-
공기
계면에서
급속히
흡착되어
거품성
이
개선된다고
보고한
바
있다
.
따라서
저분자량의
단백질
및
peptides
가
많이
분포하는
것으로
확인된
IPWs
에는
이상의
연
구보고에
언급된
어류
알
단백질
가수분해물에
준하는
거품형
성능을
나타내는
것이
확인되었다
.
거품이
형성되는
동안
,
새로
생성된
공기
-
액상
계면
(interface)
에
신속히
흡착되는
단백질들
은
계면에서
단백질의
되풀림
(unfolding)
및
단백질분자의
재배
치를
거치게
되어
,
거품형성능이
향상된다
(Damodaran, 1997).
따라서
이
연구의
pH
조절에
의한
등전점
용해
및
침전공정으
로
인해
구성
단백질의
하전에
변화가
일어나
단백질의
되풀림
및
단백질분자의
재배치가
일어나게
되어
,
침전단백질이
회수
되고
남은
IPWs
에는
저분자의
peptide
들이
다량
함유되어
있어
식품기능성으로서
거품형성능이
우수한
것으로
판단되었다
.
유화 형성능
유화
형성능
(emulsifying activity)
은
water-oil
계면에서
단백
질이
oil
을
흡착하여
emulsion
을
형성하는
능력이며
,
유화
안
정성
(emulsion stability)
은
형성된
emulsion
이
일정시간
동안
emulsion
을
유지시키는
능력으로
정의된다
(Can Karaca et al.,
2011).
이러한
유화성
(EAI, emulsifying activity index)
및
유
화안정성
(ESI, emulsion stbility index)
에
있어서
(Table 2),
먼
저
BH
의
경우
, IPWs
의
유화성
(EAI, m2/g)
은
pH 5.5
에서
산
침
전과정을
거친
IPW-2
와
IPW-4
가
각각
19.13
및
17.44
로서
상
호간에는
유의적인
차이가
없었으나
(P>0.05), pH 4.5
에서
산
침전과정을
거친
IPW-1
및
IPW-3
과는
유의적인
차이를
나타
내었다
(P<0.05). ST
의
경우
, IPW-3
과
IPW-4
의
유화성은
각
각
26.05
및
28.64 m2/g
로서
IPW-1
과
IPW-2
에
비하여
유화성
이
유의적으로
우수하였으나
(P<0.05), YT
의
경우는
IPW-1
과
IPW-2
의
유화성이
IPW-3
과
4
에
비하여
유의적으로
높은
유화
성을
나타내어
,
어종간의
차이가
인정되었다
.
전반적으로
IPWs
의
유화성은
YT (26.84-43.09 m2/g)
가
가장
우수하였으며
, ST
그리고
BT
의
순이었다
.
이상의
결과는
어류
알
추출물
(45-107
m2/g)
과
자숙
가공처리수
(15-47 m2/g)
에
비하여
IPW
의
유화성
이
유사하거나
다소
낮은
수준임을
확인
할
수
있었다
(Yoon et
al., 2017).
한편
,
생성된
emulsion
이
유지되는
시간으로
나타낸
유화안
정성
(ESI, min)
은
YT
의
IPWs
가
12-18 min, ST
가
12-15 min
그리고
BH
가
12-14 min
으로
어종간의
유화안정성에는
거의
차이가
없었다
.
분자량이
상대적으로
큰
peptide
가
존재하거
나
소수성
peptide
의
함량이
높을수록
emulsion
의
안정성에
기
여하게
되며
,
균질화
과정에서
새로
형성된
oil
방울의
표면에
peptide
가
흡착됨으로서
, oil
방울끼리의
결합을
방지하는
보호
Table 2. Foam capacity (FC), foam stability (FS), emulsifying activity index (EAI) and emulsion stability index (ESI) of isolate process
water (IPW) obtained from sh roe by ISP process (Sample)
Sample Protein
1
(mg/mL) FC (%) FS (%) 30 min FS (%) 60 min EAI (m
2
/g) ESI (min)
BH
IPW-1 5.39 133.70±2.03
b
73.29±1.81 45.08 ±5.08 9.71±1.00
b
12.21±0.15
IPW-2 5.36 124.84±4.89
b
25.65±6.69 -19.13 ±1.20
a
13.58±0.19
IPW-3 4.98 155.28±13.79
a
- - 9.64±1.35
b
11.90±0.46
IPW-4 5.27 124.74±0.00
b
43.44±6.47 24.40 ±3.84 17.44±1.65
a
14.00±0.72
ST
IPW-1 3.59 121.59±4.46
c
- - 6.76±0.68
c
15.05±0.23
IPW-2 5.12 145.53±0.00
b
- - 15.82±0.85
b
11.97±0.27
IPW-3 3.63 194.19±0.86
a
- - 26.05±1.18
a
14.02±1.06
IPW-4 3.15 119.06±0.31
c
91.02±6.11 -28.64±1.61
a
12.28±0.58
YT
IPW-1 2.66 106.98±0.80
c
- - 31.36±1.74
b
18.15±0.90
IPW-2 2.83 122.27±3.49
b
56.21±0.06 37.96 ±6.14 43.09±1.79
a
13.52±1.14
IPW-3 2.92 120.29±3.15
b
- - 28.34±0.84
c
12.24±0.21
IPW-4 3.54 163.85±3.49
a
74.10±2.63 66.68 ±2.92 26.84±0.68
c
15.65±0.51
1Based on Lowry method (1951). Values represent the mean±SD of n=3. Means with different small letters within same column in each
sample are signicantly different at P<0.05 by Duncan's multiple range test. BH, bastard halibut
Paralichythys olivaceus
; ST, skipjack tuna
Katsuwonus pelamis
; YT, yellown tuna
Thunnus albacares
; IPW-1 and IPW-2, isolate processed water adjusting pH 4.5 and 5.5, respec-
tively, after alkaline solubilization at pH 11; IPW-3 and IPW-4, isolate processed water adjusting pH 4.5 and 5.5, respectively, after alkaline
soulbilization at pH 12. ‘-’, not detected.

어류 알 Isolate Processed Water의 식품기능성 및 생리활성
701
막들이
만들어지면서
emulsion
의
형성이
이루어진다
(Dickin-
son and Lorient 1994).
또한
,
저
분자량의
peptides
는
양친매성
(amphipathic)
이
아니더라도
좋은
유화
특성을
나타낼
수
있어
(Chobert et al., 1988),
이
연구의
IPWs
중에는
저분자
단백질
,
peptide
및
아미노산의
하전
(charge)
과
관련된
친수성
및
소수
성의
작용기에
의해
수중
유적형의
emulsion
이
생성되는
것으
로
추정되었다
.
항산화 활성
Table 3
은
넙치
(BH),
가다랑어
(ST)
그리고
황다랑어
(YT)
알
분리단백질의
제조과정
중에
발생하는
IPWs
의
산업적
이용
가
능성을
알아보기
위하여
살펴본
DPPH
및
ABTS+
라디칼
소거
활성에
대한
결과를
나타낸
것이다
.
먼저
DPPH
라디칼
소거
활성
(DPPH, mg/mL)
의
경우
, IPWs
의
IC50
값은
먼저
BH
는
0.22-1.18 mg/mL
의
범위였으며
, ST
는
0.13-0.44 mg/mL
의
범위
,
그리고
YT
는
0.10-1.43 mg/mL
범위로서
, ST
의
IPWs
가
상대적으로
우수한
소거활성을
보였
다
.
어종
별
가장
우수한
DPPH
라디칼
소거활성을
나타낸
IPW
는
BH
가
IPW-3 (0.22 mg/mL), ST
는
IPW-1 (0.13 mg/mL)
그리고
YT
는
IPW-3 (0.10 mg/mL)
이었다
.
그리고
세
어종의
IPWs
모두
IPW-1
과
3
이
DPPH
라디칼
소거활성이
유의적으
로
높은
것으로
확인되었다
(P<0.05).
붉은
대게
자숙수
(Kang
et al., 2007), yellow stripe trevally (Klompong et al., 2007)
및
sardinella (Bougatef et al., 2010) byproducts
및
rohu roe (Cha-
lamaiah et al., 2013)
의
단백질
가수분해물의
DPPH
소거활성
(IC50)
은
0.5-1.0 mg/mL
수준으로
이
실험의
결과와
비교하여
유사하거나
오히려
낮은
소거활성을
나타내어
, IPWs
의
DPPH
소거활성이
효소처리
가수분해물
보다
우수하였다
.
한편
, ABTS+
라디칼
소거활성
(ABTS+, mg/mL)
에
있어서는
DPPH
라디칼
소거
활성과는
달리
세
어종의
IPWs
모두
IPW-2
와
4
가
IPW-1
및
3
에
비하여
유의적으로
강력한
소거활성을
나타내었다
(P<0.05).
항산화
활성에
있어서
IC50
값으로
살펴본
IPWs
는
ABTS+
라디칼이
DPPH
라디칼에
비하여
상대적으로
민감하게
반응하는
것으로
확인되었다
. Li et al. (2012)
의
보고
에
따르면
, grass carp
가수분해물의
ABTS+
소거활성이
DPPH
의
소거
활성
비해
강하다고
하였으며
, zein (Tang et al., 2010)
와
rohu roe (Chalamaiah et al., 2013)
의
가수분해물의
결과에
서도
유사한
결과를
나타내었다
.
이상의
결과와
연구보고에서
라디칼
소거
활성은
효소
가수분해물이나
가공처리수에
존재하
는
아미노산
소수성
,
조성
및
서열과
밀접한
관련이
있다고
판단
되었다
(Bougatef et al., 2010; Chalamaiah et al., 2013).
Table 4
는
넙치
(BH),
가다랑어
(ST)
그리고
황다랑어
(YT)
의
IPWs
에
대한
DPPH
및
ABTS+
라디칼
소거활성
(Table 3)
결과에
비추어
IPW-1 (pH 11/4.5)
과
IPW-3 (pH 12/4.5)
을
대
상으로
환원력
(Reducing power)
과
SOD
유사활성에
대한
결
과를
나타낸
것이다
.
먼저
환원력
(EC50, mg/mL)
에
있어서
는
BH
의
IPW-3 (0.41 mg/mL)
이
가장
강력한
환원력을
나타
내었고
ST
의
IPW-3 (0.51 mg/mL)
그리고
IPW-1 (0.60 mg/
mL)
순이었으며
, YT
가
BH
및
ST
에
비하여
약한
환원력을
보
였다
(P<0.05). SOD
유사활성
(IC50, mg/mL)
에
있어서는
BH
의
IPW-3 (1.15 mg/mL)
이
가장
강한
활성을
보였고
,
이어서
YT
의
IPW-1 (1.68 mg/mL)
그리고
ST
의
IPW-1 (1.94 mg/mL)
의
순이었다
.
이상
IPWs
의
항산화
활성은
ABTS+
라디칼에
대해
가장
민감하게
반응하였으며
,
다음으로
DPPH,
환원력
그리고
SOD
유사활성
순이었다
. Yoon et al. (2017)
은
어류
알
자숙
가
공처리수의
항산화
활성
관련
연구에서
ABTS+
라디칼
,
환원력
,
DPPH
라디칼
그리고
SOD
유사활성
순으로
예민하게
반응한
다고
보고한
바
있어
,
어류
알
가공처리
방법
(
가열처리
및
산
/
알
칼리처리
)
간에
차이가
있지만
,
이들
가공처리수는
유사한
항산
화
활성의
경향을
나타내었다
.
따라서
어류
알로부터
등전점
가
용화
/
침전
공정을
통해
분리단백질을
회수하는
과정에
발생하
는
가공처리수는
다양한
항산화
활성을
나타냄으로써
,
산업적
응용
가능성을
기대할
수
있을
것으로
판단되었다
.
Table 3. DPPH and ABTS radical scavenging activities of isolate
processed waters (IPWs) obtained from sh roe by ISP process
(Sample)
Sample Protein
1
(mg/mL)
DPPH
(IC
50,
mg/mL)
ABTS
(IC
50
, mg/mL)
BH
IPW-1 1.97 0.34
b
0.0969
b
IPW-2 2.17 1.54
d
0.0341
a
IPW-3 1.86 0.22
a
0.1655
c
IPW-4 1.97 1.18
c
0.0334
a
ST
IPW-1 1.56 0.13
a
0.1479
c
IPW-2 2.01 0.28
c
0.0789
b
IPW-3 1.68 0.16
b
0.1679
d
IPW-4 3.15 0.44
d
0.0412
a
YT
IPW-1 2.66 0.59
c
0.0662
b
IPW-2 2.83 1.43
d
0.0435
a
IPW-3 2.92 0.10
a
0.1135
d
IPW-4 1.40 0.37
b
0.0734
c
1Based on Lowry method (1951). Values represent the means of
n=3. Means with different small letters within same column in
each sample are signicantly different at P<0.05 by Duncan's
multiple range test. DPPH, 2,2-diphenyl-1-picrylhydrazyl; ABTS,
2,2′-azino-bis-3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid. BH, bastard
halibut
Paralichythys olivaceus
; ST, skipjack tuna
Katsuwonus pe-
lamis
; YT, yellown tuna
Thunnus albacares
; IPW-1 and IPW-2,
isolate processed water adjusting pH 4.5 and 5.5, respectively, af-
ter alkaline solubilization at pH11; IPW-3 and IPW-4, isolate pro-
cessed water adjusting pH 4.5 and 5.5, respectively, after alkaline
soulbilization at pH 12.

이균우
ㆍ
윤인성
ㆍ
강상인
ㆍ
이수광
ㆍ
김재일
ㆍ
김진수
ㆍ
허민수
702
Tyrosinase 및 ACE 저해활성
식품기능성
및
항산화성에
대한
이상의
결과를
토대로
넙치
(BH),
가다랑어
(ST)
그리고
황다랑어
(YT)
알의
IPW-3
에
대하
여
tyrosinase
저해활성
(%)
으로
살펴
본
미백효과와
ACE
저해
활성
(IC50, mg/mL)
으로
살펴
본
항고혈압
효과에
대한
결과는
Fig. 2
에
나타내었다
.
태양광
노출은
keratinocytes
에
의한
멜
라닌
생성
인자의
방출을
유도하여
과잉
색소
침착을
유발하
는
tyrosinase
합성을
자극하게
되어
(Chlapanidas et al., 2013),
태양광의
자외선으로
인해
활성산소종
(ROS, reactive oxygen
species)
을
발생
시킴으로서
피부의
색소침착에
영향을
주게
된
다
(Masaki, 2010).
최근
tyrosinase inhibitors
는
색소침착의
제
어
및
억제와
관련한
의약
및
화장품
분야에
관심이
증가하고
있다
(Schurink et al., 2007). IPW-3
의
tyrosinase
저해활성
(%)
은
각각
14.58 (BH), 15.28 (ST)
그리고
20.83% (YT)
로서
YT
가
가장
강한
저해활성을
나타내었다
(Fig. 2 top). Yoon et al.
(2017)
은
어류
알
추출물의
tyrosinase
저해활성은
7.5-14.2%
수준이었으나
,
가열처리
공정을
통해
얻어진
자숙
가공처리수
의
경우는
0.4-2.5%
수준의
저해활성만을
나타내어
가열처리
에
의한
단백질
성분의
응고
및
변성으로
인해
저해활성이
감소
하였다고
보고하였다
. Choi et al. (2011)
은
참치
자숙
가공처리
수의
tyrosinase
저해활성은
31.5%
수준이며
,
감마선
조사를
통
해
저해활성이
증가한다고
하였다
.
또한
아임계수로
가수분해
한
멸치가수분해물의
tyrosinase
저해활성은
14.7%
라고
하여
(Choi et al., 2017),
이
실험의
IPW-3
의
tyrosinase
저해활성은
어류
알
추출물
및
자숙
가공처리수
그리고
아임계수
멸치
가수
분해물에
비하여는
유사한
수준이거나
우수한
반면에
,
참치
자
숙액에
비하여는
낮은
수준의
저해활성을
보였다
.
이상의
결과
와
연구보고를
통해
저
분자량의
단백질
, peptide
또는
아미노
산을
함유하는
가공처리수의
단백질성분이
tyrosinase
저해활
성을
나타낸다는
것은
인정되었으나
,
그
저해활성은
강하지
않
은
것으로
확인
(30%
미만
)
되어
tyrosinase
저해를
통한
미백효
과는
기대하기
어려울
것으로
판단되었다
.
한편
, IPW-3
의
ACE
저해활성
(IC50, mg/mL)
으로
살펴
본
항
고혈압
효과
(Fig. 2 bottom)
는
각각
1.83 (BH), 1.52 (ST)
그
리고
2.00 mg/mL (YT)
이었으며
, ST
가
BH
및
YT
에
비하여
상대적으로
우수한
ACE
저해활성을
나타내었다
. Yoon et al.
(2017)
에
따르면
,
어류
알
추출물의
ACE
저해활성은
IC50
값
이
1.14-1.63 mg/mL
수준이라고
하였으며
,
이들
자숙
가공처
리수는
1.04-1.31 mg/mL
로서
가열
처리에
따른
ACE
저해활
성에는
차이가
거의
없었다고
보고하였다
.
또한
이
실험과
관
련한
수산가공
자숙수의
ACE
저해활성에
관한
보고에서
,
가
Table 4. Reducing power and SOD-like activities of isolate pro-
cessed waters (IPWs) obtained from sh roe by ISP process (Total)
Sample Protein
1
(mg/mL)
Reducing power
(EC
50
, mg/mL)
SOD
(IC
50
, mg/mL)
BH IPW-1 1.97 0.79
e
2.88
d
IPW-3 1.86 0.41
a
1.15
a
ST IPW-1 1.56 0.60
c
1.94
c
IPW-3 1.68 0.51
b
2.95
d
YT IPW-1 2.66 0.72
d
1.68
b
IPW-3 2.92 0.85
f
2.91
d
1Based on Lowry method (1951). Values represent the means of
n=3. Means with different small letters within the same column are
signicantly different at P<0.05 by Duncan's multiple range test.
SOD, superoxide dismutase. BH, bastard halibut
Paralichythys
olivaceus
; ST, skipjack tuna
Katsuwonus pelamis
; YT, yellown
tuna
Thunnus albacares
; IPW-1 and IPW-3, isolate process waters
adjusting pH 4.5 after alkaline solubilization at pH 11 and 12, re-
spectively
Fig. 2. Tyrosinase (top) and ACE inhibitory activity (bottom) of
isolate process water (IPW-3) obtained from sh roe by ISP pro-
cess. IPW-3 of isolate processed waters adjusting pH 4.5 after al-
kaline solubilization at pH 12. BH, bastard halibut
Paralichythys
olivaceus
; ST, skipjack tuna
Katsuwonus pelamis
; YT, yellown
tuna
Thunnus albacares
. Values represent the means of n=3. Means
with different small letters within the sample are signicantly dif-
ferent at P<0.05 by Duncan's multiple range test.
Skipjack tuna Yellowfin tunaBastard halibut
250
150
100
75
50
37
25
20
15
10
M 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15
14.58 15.28
20.83
0
10
20
30
40
BH ST YT
Tyrosinase inhibition (%)
Sample
1.83
1.52
2.00
0.0
1.0
2.0
3.0
BH ST YT
IC
50
(mg/mL)
Sample

어류 알 Isolate Processed Water의 식품기능성 및 생리활성
703
다랑어
,
문어
및
굴
자숙수에는
거의
저해활성을
나타내지
않
은
(Oh et al., 2007)
반면에
,
가다랑어와
황다랑어
자숙수
(Yeo
et al., 1998)
및
멸치
자숙수
(Ji et al., 2002)
의
chromatography
active fraction
에는
0.62-1.00 mg/mL
의
저해활성을
나타내어
,
가공처리수의
분획
및
정제과정을
통해
ACE
저해활성이
개선
된다고
하였다
. ACE
제어와
관련한
천연의
peptide
에
대한
현
재의
연구는
수산식품의
가식부
자원에서
수산가공
부산물의
단백질
자원으로
그
연구범위가
확대
되었다
.
이러한
수산가공
부산물의
단백질자원인
yellow sole frame (Jung et al., 2006),
Pacic cod skin (Himaya et al., 2012)
그리고
skipjack roe (In-
tarasirisawat et al., 2013)
의
효소
가수분해물들은
35-86%
의
ACE
저해활성을
나타내었다
.
또한
다양한
효소를
이용한
굴
가
수분해물은
1.5-16.3 mg/mL (IC50)
수준의
저해활성을
보였으
며
,
특히
Protamex
가수분해물이
가장
우수하다고
보고하였다
(Chung et al., 2006).
붉은
대게
자숙수
(Kang et al., 2007)
에
대
한
효소
가수분해물의
ACE
저해능
(IC50)
은
1.4-1.7 mg/mL
수
준이었다
.
이
실험결과와
연구보고를
통해
,
어류
알
가공처리수
(IPW)
의
ACE
저해활성은
연구보고들의
가수분해물과
활성획
분
보다
강하거나
유사한
활성을
나타내었다
.
아미노산 조성
어류
알의
등전점
용해
/
침전
공정에서
발생하는
IPW-3s
의
아
미노산
조성에
대한
분석결과는
Table 5
에
나타내었다
.
이
표에
는
어류
알
100 g
에
대하여
IPW-3
의
총
단백질
함량
(mg/100
g protein)
과
각
아미노산
조성비
(g/100 g protein)
를
제시하
여
,
총
단백질
함량에
각
아미노산의
조성비를
곱하면
,
각각의
아미노산함량도
환산
할
수
있도록
나타내었다
.
먼저
어류
알
IPW-3
의
총
단백질함량은
100 g
의
어류
알에
대하여
각각
BH
가
3,058.3 mg, ST
가
1,987.6 mg
그리고
1,587.2 mg
으로
어종
에
따른
유의적인
차이를
보였다
(P<0.05).
이들
어종의
추출물
(2750.4-3594.4 mg)
에
비하여는
다소
낮은
수준이었으나
,
자숙
가공처리수
(712.9-1490.4 mg/100 g)
에
비하여는
높은
아미노
산
함량을
나타내었다
(Yoon et al., 2017).
유리아미노산인
Tau
의
조성비는
BH (5.85%)
와
YT (5.79%)
간에는
유의적인
차이
가
없었으나
(P>0.05), ST (5.34%)
와는
유의적인
차이를
보였
다
(P<0.05).
그러나
각각
아미노산
조성비에
총
단백질함량을
곱한
절대적인
함량은
세
어종
모두
유의적인
차이를
나타내었
다
(P
<
0.05).
어류
알
IPW-3
의
주요
아미노산
(6%
이상
)
의
경우
, BH
는
필수
아미노산에서
Val, Leu Lys
및
Arg,
그리고
비필수
아미노산에
서는
Asp, Ser Glu
및
Ala
이었으나
, ST
와
YT
는
필수아미노산
에서
Val, Leu, His, Lys
및
Arg,
그리고
비필수
아미노산에서는
Ser, Glu
및
Ala
으로
백색육
어류인
넙치
(BH)
와
혈합육
어류인
가다랑어
(ST)
및
황다랑어
(YT)
간에는
주요
아미노산으로서
His
및
Asp
의
조성에
있어서
두드러진
차이가
있음이
확인
되었
다
. Tau
를
제외한
필수와
비필수
아미노산의
비
(EAA/NEAA)
에
있어서
, IPW-3s
는
각각
1.04 (BH), 1.32 (ST)
그리고
1.16
(YT)
로서
ST
가
가장
높은
비율을
보였다
.
넙치
알
추출물의
필
수와
비필수
아미노산의
비
(1.01)
는
이
실험결과와
유사한
반면
에
가다랑어
(1.58)
및
황다랑어
(1.50)
와는
차이가
있었다
(Yoon
et al., 2017).
이러한
등전점
용해
/
침전
공정을
통해
발생한
가
공처리수
IPW-3
의
필수
및
비필수
아미노산
비의
감소는
필수
아미노산이
상대적으로
비필수
아미노산에
비해
많이
어류
알
분리단백질로
이행하여
회수되었음을
의미하였다
. Cho et al.
(2000)
는
오징어
탈피
수세수는
Ile, Leu, Tau, Asp, Glu, Pro
및
Table 5. Amino acid compositions (%) of isolate processed waters
(IPW-3) produced from the protein isolates preparation of sh roes
by ISP process
Protein
(mg/100 g of roe)
BH ST YT
3058.3
a
1987.6
b
1587.2
c
Tau
1
5.85
a
5.34
b
5.79
a
Thr 3.89
b
4.03
a
4.03
a
Val
2
6.64
a
6.23
b
6.13
b
Met
2
1.83
c
2.56
a
2.33
b
ILe
2
4.00
b
4.71
a
3.48
c
Leu
2
7.61
b
9.00
a
7.17
c
Phe
2
3.61
b
3.91
a
3.62
b
His 2.81
b
9.36
a
7.80
b
Lys 10.32
a
7.66
c
8.54
b
Arg 7.33
b
6.47
c
7.59
a
EAA (%) 48.03
c
53.93
a
50.69
b
Asp 6.29
a
5.16
b
4.24
c
Ser 11.79
a
9.56
b
7.44
c
Glu 7.78
c
8.73
b
11.46
a
Pro
2
1.13
c
1.26
b
1.66
a
Gly
2
4.39
a
3.17
b
4.29
a
Ala
2
9.17
b
8.32
c
9.70
a
Cys 0.96
a
0.83
b
0.96
a
Tyr 4.60
a
3.69
b
3.78
b
NEAA (%) 46.12
a
40.73
c
43.52
b
Total (%) 100.00 100.00 100.00
EAA/NEAA 1.04
c
1.32
a
1.16
b
HAA (%) 38.37
b
39.17
a
38.38
b
1Free amino acid. 2Hydrophobic acids. BH, bastard halibut
Para-
lichythys olivaceus
; ST, skipjack tuna
Katsuwonus pelamis
; YT,
yellown tuna
Thunnus albacares
. EAA, essential amino acids;
NEAA, non-essential amino acids; HAA, hydrophobic amino
acid. Values are means of duplicate determination. Means with
different letters within the same row are signicantly different at
P<0.05 by Duncan’s multiple range test.

이균우
ㆍ
윤인성
ㆍ
강상인
ㆍ
이수광
ㆍ
김재일
ㆍ
김진수
ㆍ
허민수
704
Ala
이
그리고
자숙수에는
Ile, Leu, Tau, Pro
및
Ala
이
주요
유
리아미노산이라고
하였으며
, Oh et al. (2007)
은
가다랑어
,
굴
과
문어
자숙수의
주요
아미노산조성
(6%
이상
)
은
가다랑어는
His, Lys, Arg, Asp, Glu, Pro, Gly, Ala
이며
,
굴은
His, Lys, Arg,
Asp, Glu,
및
Pro,
문어는
Arg, Asp, Glu, Pro, Gly
및
Ala
이라
고
하였다
.
또한
붉은
대게
자숙수는
Phe, Lys, Arg, Asp, Glu,
Pro
및
Gly
이
주요
아미노산이라고
하였다
(Kang et al., 2007).
이상의
결과와
연구보고에서
원료
및
가공처리수간에도
아미
노산조성의
차이가
확인되었으며
,
이들
가공처리수에는
공통
적으로
Leu, Asp, Glu
및
Ala
의
조성비가
높은
것으로
나타났다
(Yoon et al., 2017).
한편
,
맛
,
용해도
,
거품성
및
유화능과
같은
식품기능성에
영향
을
주는
IPW-3
의
소수성
아미노산조성은
각각
38.37% (BH),
39.17% (ST)
그리고
38.38% (YT)
를
차지하여
, ST
와
BH
및
YT
간에는
유의적인
차이가
있었다
(P<0.05).
이는
어류
알
추
출물
(41.75-53.92%)
과
자숙
가공처리수
(41.73-56.40%)
에
비
하여
(Yoon et al., 2017)
는
낮은
수준으로
등전점
용해
/
침전
공
정을
통한
소수성
아미노산이
분리단백질로
이행되었거나
,
친
수성
아미노산이
IPW
로
이행되었음을
의미하였다
.
단백질
자
원으로
이러한
아미노산
조성에서의
차이가
식품기능성
,
항산
화
특성
그리고
ACE
저해활성에도
영향을
미치며
,
소수성
및
친수성
아미노산은
수중
유적형
emulsion
의
계면활성제로서
작용하여
emulsion
의
안정성에
기여하게
된다
.
특히
소수성
아
미노산
(Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe
및
Met)
은
강한
항산화
활성에
기여하는
아미노산들이다
(Li et al., 2004). Gomez-Ruiz
et al. (2008)
은
ABTS+
라디칼과의
반응성이
뛰어난
아미노산
들은
Cys, Trp, Tyr
및
His
등이며
,
이들
아미노산을
함유하는
peptides
도
강한
ABTS+
라디칼
소거활성을
나타낸다고
하였
다
.
또한
Li et al. (2004)
는
peptide
서열
내에
친수성
아미노산
잔기가
ACE
활성
부위로의
접근을
방해하여
ACE
제어
활성에
영향을
줄
수
있으며
,
아미노산
서열의
C-
말단에
Tyr, Phe, Trp,
Ala, Gly
및
Pro
과
같은
아미노산의
존재가
강한
ACE
저해활
성에
기여하는
(Mahmoodani et al., 2014)
반면에
Val, Pro, Tyr,
Leu, Ala, Lys,
및
Met
과
같은
소수성
아미노산은
항산화
pep-
tide
에
강한
영향을
미친다고
하였다
(Wiriyaphan et al., 2012).
이상의
식품기능성
및
항산화
특성
및
ACE
저해활성에
대한
실
험결과와
연구보고에
따르면
,
어류
알의
등전점
용해
/
침전공정
에서
발생한
가공처리수는
수산식품
및
그
가공부산물의
가수
분해물
보다
유사하거나
우수한
식품기능성
및
생리활성을
나
타내어
그
효용성과
가치가
있음이
확인되었다
.
따라서
식품가
공을
위해
사용되는
가공처리수
,
특히
수산물
기원의
가공처리
수는
대량처리로
인해
유기성분
및
단백질
성분이
희석된
상태
로
발생하지만
,
이를
적절히
농축하거나
분획을
통하여
분말
소
재화는
방안을
마련한다면
,
식품기능성
,
항산화
활성
및
생리
활성을
강화
소재로서
이용
가능성이
매우
높다고
판단되었다
.
사 사
이
논문은
2016
년
해양수산부
재원으로
한국해양과학기술진
흥원의
지원을
받아
수행된
연구의
일부임
(
수산식품산업기술
개발사업
의
해역별
특성을
고려한
전통수산가공식품
개발
및
상품화
).
이
연구는
2015
년도
(
재
)
약수학술진흥회
교수학술연
구비
지원사업
(C-D-2016-0006)
에
의해
수행되었으며
,
연구비
지원에
감사드립니다
.
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