Fundamentos de la señalización redox: Lecciones de los sistemas generadores de especies reactivas de oxígeno

Abstract

Nowadays, reactive oxygen species-mediated cellular
signaling is a growing field. The evidence of the
requirement of these species in cellular processes such
as proliferation, differentiation, apoptosis and even,
survival, is leaving clear that reactive oxygen species
are not just noxious entities, not anymore. As it
happens in many biological systems, homeostasis is
the key for a proper cellular and tissue physiology,
including apoptosis or inflammation. New master
regulators have been identified. The hepatocyte
growth factor and its receptor c-Met, play pivotal roles
in the redox signaling, modulating free radicals
generator systems, such as NADPH oxidase or
mitochondria; or the expression of antioxidants,
leading to a specific cellular response against the
stimulus from the extracellular environment.

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Memoria del 44º Taller de Actualización Bioquímica, Facultad de Medicina; UNAM
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Fundamentos de la señalización redox: Lecciones de los
sistemas generadores de especies reactivas de oxígeno
Basics in redox signaling: Lessons from reactive oxygen species generating systems
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Salas-Silva, Elsy Soraya 1,2; Simoni-Nieves, Arturo 1,2; Miranda-Labra, Roxana U. 1 y
Gómez-Quiroz, Luis Enrique1,*
1. Laboratorio de Fisiología Celular, Departamento de Ciencias de la Salud, Universidad Autónoma Metropolitana Unidad Iztapalapa.
2. Doctorado en Biología Experimental, Departamento de Ciencias de la Salud, Universidad Autónoma Metropolitana Unidad Iztapalapa
*Correspondencia. Departamento Ciencias de la Salud, UAM-I, Av. San Rafael Atlixco 186, Col. Vicentina, Iztapalapa,
Ciudad de México. CP, 09340. Tel. +52(55)58044730, legq@xanum.uam.mx
Introducción
Las especies reactivas de oxígeno (ROS, por
sus siglas en inglés, Reactive Oxygen Species),
siguen siendo poco comprendidas, tal vez, por la
mala fama que les generó sus efectos tóxicos en
sistemas biológicos, quizá, estudiados de manera
muy general. Si bien es innegable el potencial de
daño que pueden tener, las ROS son igualmente
necesarias para mantener funciones fisiológicas
relevantes como la diferenciación, la proliferación,
la sobrevivencia, el metabolismo, etc.[1,2]; esto en
!
Versión electrónica en http://tab.facmed.unam.mx
MENSAJE BIOQUÍMICO
Mens. Bioquim. 41 (2017) 108-115
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Resumen
En la actualidad, las especies reactivas de oxígeno
están tomando cada vez relevancia por su implicación
en la señalización celular, sobre todo en procesos
claves como la proliferación, la diferenciación, la
apoptosis, e incluso en la sobrevivencia, lo que deja
claro que estas moléculas ya no sólo deben ser
consideradas como entidades tóxicas. Se han
identificado reguladores maestros de la señalización
redox, entre ellos el factor de crecimiento de
hepatocitos y su receptor c-Met, quienes juegan un rol
importante en la señalización mediada por estas
especies, modulando sistemas como el de las NADPH
oxidasas o la mitocondria, y permitiendo la expresión
diferencial de antioxidantes, lo cual permite a la célula
responder de manera adecuada ante los estímulos del
ambiente extracelular.
Palabras Clave: ROS, NADPH oxidasa, Nrf2, c-Met,
HGF, Romo1
Abstract
Nowadays, reactive oxygen species-mediated cellular
signaling is a growing field. The evidence of the
requirement of these species in cellular processes such
as proliferation, differentiation, apoptosis and even,
survival, is leaving clear that reactive oxygen species
are not just noxious entities, not anymore. As it
happens in many biological systems, homeostasis is
the key for a proper cellular and tissue physiology,
including apoptosis or inflammation. New master
regulators have been identified. The hepatocyte
growth factor and its receptor c-Met, play pivotal roles
in the redox signaling, modulating free radicals
generator systems, such as NADPH oxidase or
mitochondria; or the expression of antioxidants,
leading to a specific cellular response against the
stimulus from the extracellular environment.
Keywords: ROS, NADPH oxidase, Nrf2, HGF,
Romo1

Salas-Silva, et al. Mens. Bioquim. 41 (2017): 108 - 115
© 2017 Mensaje Bioquímico. Todos los derechos reservados. ISSN-0188-137X
Comité Editorial: Cárdenas Monroy, C.A.; González Andrade, M.; Lara Lemus, R.; Martínez González, J.J.; Molina Jijón, E.; Torres
Durán, P.V. Publicado por el Departamento de Bioquímica de la Facultad de Medicina; UNAM.
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gran medida por la capacidad que tienen de
modificar químicamente residuos de aminoácidos
de proteínas claves en la señalización, induciendo
cambios conformacionales que permiten exponer
sitios catalíticos, secuencias de localización
nuclear, dominios de unión al DNA, entre otros,
pero como hemos dicho, se conoce más de los
efectos tóxicos y muchas veces se exagera de ello
en la literatura no especializada e incluso se han
identificado errores relacionados con una mala
interpretación en la literatura especializada. ¿Qué
tan malos son las ROS? es una pregunta difícil de
contestar, tan complicada de responder como ¿Qué
tan buenos son los antioxidantes?, que es la otra
cara de la moneda con una idea generalizada de que
son especies moleculares buenas que uno debería
consumir, incluso en exceso, por los aparentes
beneficios que nos dan, particularmente en el
contexto de varias enfermedades, sin embargo no
olvidemos que ambas entidades están en cada uno
de los platos de una balanza (Figura 1), por lo que
basta con concebir esta imagen para darnos cuenta
de que el desbalance, hacia cualquier lado, rompe
con la homeostasis, conduciendo, cuando las ROS
suben o las antioxidantes bajan, en lo que
conocemos como estrés oxidante (Figura 2). De
hecho, se ha reportado que los antioxidantes lejos
de ayudar en el tratamiento del cáncer lo pueden
empeorar [3,4].
Figura 1. Balance óxido-reducción, entre especies
prooxidantes y antioxidantes.
De este modo, se debe ver a las ROS, junto con
otras especies prooxidantes (radicales libres,
especies reactivas de nitrógeno, etc.), y a los
antioxidantes, desde la óptica de la homeostasis,
del equilibrio [5]. Las consecuencias son diversas
cuando el equilibro se rompe.
Figura 2. Desequilibrio óxido-reducción. Estrés oxidante.
La función primaria en la producción
controlada de ROS dentro de la célula es la
transducción de señales tendiente a la regulación de
la expresión génica[6], pasando por la estimulación
de fenómenos fisiológicos como la inflamación o
la apoptosis, en niveles ligeramente incrementados,
hasta llegar a procesos de daño como la necrosis,
cuando los niveles exceden el umbral y rompen el
equilibrio (Figura 3).
En el presente texto hacemos una revisión de
conceptos básicos de la transducción de señales
mediada por cambios en el estado redox celular,
haciendo énfasis en el sistema del factor de
crecimiento de hepatocitos (HGF) y su receptor c-
Met como reguladores maestros del estado redox
celular, particularmente en epitelios.
Figura 3. Relación entre los niveles de especies reactivas de
oxígeno y fenómenos celulares.

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Homeostasis redox
Hablar de moléculas prooxidantes nos lleva casi
de inmediato a pensar en las ROS, pero no son las
únicas, también tienen relevancia las especies
reactivas de nitrógeno entre otras; ahora bien, no
todas las ROS son radicales libres, definidas como
moléculas o átomos que presentan un electrón
desapareado; a la par de ellas, están moléculas con
una alta capacidad oxidante, tal vez la más
destacada de ellas sea el peróxido de hidrógeno
(H2O2), que si bien no es un radical libre puede
producir a uno de los más reactivos que existen y
sin función fisiológica conocida, el radical
hidroxilo (HO•), capaz de oxidar prácticamente a
cualquier molécula con la que interactúe, como a
los ácidos nucleicos, a las proteínas, o a los lípidos,
generando disfunción celular, mutaciones y
eventualmente la muerte.
La célula está generando constantemente ROS
como producto de procesos celulares normales,
como la respiración, el metabolismo o la
biotransformación de xenobióticos (como el
citocromo P450 2E1) [7]. El radical anión
superóxido (O2• ) se genera fácilmente cuando el
oxígeno molecular gana un electrón. Esta ROS
interviene frecuentemente en procesos de
señalización, pero también puede inducir daño
cuando se incrementa su producción o cuando
enzimas como las superóxido dismutasas (SOD)
disminuyen su expresión o actividad [8].
La célula tiene un sistema muy eficiente para el
mantenimiento del balance redox que se muestra en
la figura 4. El O2• producido por sistemas
metabólicos como la respiración, la xantina
oxidasa, la ciclo oxigenasa, entre otros, o por
sistemas canónicos de producción de ROS como la
NADPH oxidasa, de la cual hablaremos más
adelante, es dismutado por las SOD, de la cual
existen tres variantes [9]. La dismutación genera al
H2O2 que, como se mencionó, puede producir al
HO• en presencia de metales como el Fe2+ o el
Cu+1, en un proceso químico conocido como
reacción de Fenton [10]. El H2O2 es reducido en
H2O por varias enzimas, siendo las más relevantes
la catalasa y la glutatión peroxidasa (GSHPx), que
usa dos moléculas de glutatión (GSH) como poder
reductor.
En estados fisiológicos, esta serie de reacciones
acopladas permiten el equilibrio redox y una
correcta progresión en las funciones celulares
normales, pero el desbalance conduce al mal
funcionamiento, una vez más, el mecanismo
central es la activación anómala de rutas de
transducción y expresión génica tendiente a
equilibrar o a solucionar dicho disturbio (Figura 4).
Figura 4. Control de la homeostasis redox.

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Modulación de sistemas prooxidantes y
antioxidantes como estrategia para la
señalización redox
El balance que hemos venido refiriendo está
perfectamente controlado por la expresión de
enzimas antioxidantes, y la regulación de los
sistemas prooxidantes. Si bien, como hemos dicho,
sistemas como la xantina oxidasa, o la
ciclooxigenasa, generan ROS, como subproductos
en sus reacciones, no se sabe con certeza si esto
puede ser utilizado, más allá del accidente, por la
célula con fines regulatorios o de señalización
La NADPH oxidasa y la mitocondria están bien
caracterizadas que son capaces de producir ROS
con el único objetivo de señalizar, con umbrales
que permiten éste proceso y no el daño celular [11].
La NADPH oxidasa
En nuestro grupo de investigación
identificamos recientemente una sobreactivación
anómala de la NADPH oxidasa en ratones que
carecen de la señalización del receptor del HGF, c-
Met [2], los hepatocitos de estos ratones presentan
un incremento significativo en la actividad del
complejo y por lo tanto una generación excesiva de
ROS [2,12], esto es un buen ejemplo de que si bien
existe un incremento en ROS, no necesariamente la
célula está en estrés oxidante, ya que esto va
acompaño del incremento en enzimas antioxidantes
y GSH, equilibrando la balanza. Investigaciones
posteriores nos permitieron caracterizar y proponer
que el HGF/c-Met es un regulador maestro del
estado redox celular, que tiende a la activación de
rutas de señalización para fines de protección y
sobrevivencia[13] .
Podría parecer irónico, que, si bien las ROS
pueden inducir muerte celular, también puedan
promover sobrevivencia, la respuesta de esto ésta
en la cantidad y en la temporalidad de la
producción de ROS[13] .
Las NADPH oxidasas son sistemas exclusivos
para señalizar en células no fagocíticas, como
ejemplo las epiteliales, esto aunado a la muy bien
caracterizada función en estallido respiratorio en
células fagocíticas profesionales[14].
La familia está compuesta por varios complejos
enzimáticos, conformada por 7 homólogos
catalíticos unidos a la membrana, como Nox1,
Nox2, Nox3, Nox4 y Nox5, además de DUOX1 y
2 [14]. A los componentes catalíticos se unen, en la
mayoría de ellas, proteínas regulatorias, tanto
citosólicas, como p47phox o p67phox, como de
membrana, como el caso de p22phox, que es usada
por las Nox1-4 [11].
Existen, además, diferencias en cuanto al tipo
de ROS que producen. El O2• es generado
particularmente por las Nox1, 2, 3 y 5, mientras que
la Nox 4 y las Duox generan H2O2, marcando en
ello posibles diferencias en las rutas de
señalización activadas, aspecto que no ha quedado
del todo claro, más allá de la expresión diferencial
tejido dependiente de las oxidasas [11,15,16]. Sin
embargo, como se ha mencionado, el O2• puede ser
fácilmente dismutado a H2O2 teniendo un punto
más de regulación en las rutas donde están
involucradas.
Las rutas de señalización que han sido
identificadas en relación a la NADPH oxidasa están
en número creciente, entre otras se puede
mencionar a PI3K/Akt/mTOR, TLR4, TNF-alfa,
NF-kB, Angiotensina II, HIF-1 alfa, ADAM17,
Nrf2, etc.; éste último ha sido caracterizada en
hepatocitos por nuestro grupo, formando un eje
entre el factor de crecimiento de hepatocitos,
NADPH oxidasa y Nrf2, la activación de esta ruta
está dirigida hacia respuestas de protección y
sobrevivencia.
HGF y c-Met como modelo de regulación de las
NADPH oxidasas en señalización.
La NADPH oxidasa puede ser activada tanto
por receptores acoplados a proteínas G, como por
receptores con actividad de cinasa de tirosinas
(RTK) [13]. Se sabe que los RTK pueden inducir la
actividad de la oxidasa a través de la ruta de
Ras/Erk, o por la fosfolipasa C gama, que facilita
la activación de la proteína cinasa C (PKC), dando
lugar a la fosforilación de p47phox, regulador de la
Nox2, aunque esta función también ha sido
atribuida a la cinasa Akt, que es parte también de
las rutas canónicas iniciadas por los RTK [11].
Recientemente hemos publicado una serie de
trabajos en los que se deja patente la relación de la
NADPH oxidasa y c-Met con fines de señalización
y que tiende a inducir una señal de protección y
sobrevivencia. HGF/c-Met ejercen una regulación
bifásica en el hepatocito que tiende a la activación
de respuestas de sobrevivencia y reparación[13].
En la primera etapa, la activación de c-Met por
el HGF promueve la actividad de la NADPH
oxidasa, induciendo la generación de ROS,

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particularmente O2• , en un mecanismo dependiente
del tiempo, que llega a valores máximos a los 5 min
posterior al estímulo, y que se mantiene hasta los
30 min, cayendo a valores basales 60 min después
del tratamiento[13].
Esta fase de respuesta temprana va dirigida a la
activación del factor de transcripción Nrf2 y a la
producción de proteínas de protección, como
antioxidantes o de fase II y III de destoxificación
[17,18], destacando enzimas como NAD(P)H
quinona oxidorreductasa 1 (NQO1), o la gama
glutamilcisteina sintetasa (GCS), la enzima
limitante en la síntesis de GSH (Figura 5).
Figura 5. Mecanismo molecular del efecto temprano del
HGF/c-Met. Activación de la ruta NADPH oxidasa/Nrf2.
La segunda etapa es de respuesta tardía y es
opuesta a la primera en términos de actividad de la
oxidasa, ya que disminuye significativamente lo
cual se relaciona en la producción de ROS, cayendo
a niveles por debajo de los basales a las 12 h y
manteniéndose hasta las 24 h[13].
El estudio de los efectos (opuestos), inducidos
por el HGF, reveló que ambos mecanismos van
dirigidos a la activación de respuestas de
protección y sobrevivencia en el hepatocito.
En la etapa temprana, c-Met induce la
activación de PKC delta, en un proceso
dependiente de la fosfolipasa C [2]. En este punto
PKC delta toma un papel dual, siendo el primero la
fosforilación de p47phox, lo que permite el
ensamble y activación de la NADPH oxidasa[13].
Las ROS producidas permiten la oxidación de
cisteínas (cys) específicas en la proteína Keap1,
inhibidor del factor de transcripción Nrf2, estas
cisteínas juegan un papel central en la activación
del factor de transcripción, particularmente la cys
151 juega un papel de sensor de los cambios en el
estado redox celular. La oxidación de las cys
inducen un cambio conformacional en el complejo
que estabiliza a Nrf2 en el citosol, conformado,
entre otras proteínas, por la ligasa de ubiquitinas
tipo 3 Cullin 3 (Cul3), quien usa a Keap1 para la
ubiquitinación constitutiva de Nrf2 en un estado
celular inclinado hacia el potencial reductor [19].
El cambio conformacional permite que el sitio
catalítico de Cul3 se aleje de los sitios de
ubiquitinización, por lo que la degradación por el
proteosoma 26S se evita y permite su migración al
núcleo. La activación de Nrf2 no está aún completa,
se requiere de la fosforilación de serinas
específicas, situación que representa la segunda
función de PKC delta, que fue activada por c-Met
[13].
Nrf2 una vez en el núcleo se une a su secuencia
consenso, el elemento de respuesta antioxidante
(ARE), en genes que codifican principalmente para
proteínas de fase II y III de destoxificación, y para
antioxidantes. Si la respuesta de la NADPH
oxidasa, iniciada por la señalización de HGF/c-
Met, se abroga con inhibidores específicos de la
oxidasa como el DPI, Nrf2 no se activa y la célula
queda sensibilizada a los efectos prooxidantes que
puedan derivar de la mitocondria, por ejemplo,
cuando se exponen las células a bloqueadores de la
cadena respiratoria como la Antimicina A [13]
(Figura 5).
La NADPH oxidasa, canónicamente es usada
por algunas proteínas con la finalidad de inducir
estrés oxidante y apoptosis, como el factor de
crecimiento transformante (TGF) beta, que ejerce
dicha acción en células epiteliales (Figura 6)[11].
Figura 6. Efectos citotóxicos mediados por la NADPH
oxidasa inducidos por el factor de crecimiento
transformante beta
La segunda fase o respuesta tardía, muestra,
como se mencionó, un decremento en la actividad
de la NADPH oxidasa en tiempos largos del
tratamiento con HGF, el efecto está asociado al
decremento en la expresión de varias subunidades
de la NADPH oxidasa como p22phox, p67phox,
Nox2 y Nox4 (Figura 7). El mecanismo, tendiente
a la abrogación en la expresión de los componentes
de la oxidasa, aún no se han determinado por

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completo, pero sabemos que dicha respuesta esta
mediada por un mecanismo complejo que
involucra mecanismos transcripcionales y post-
traduccionales, observándose la participación de
Akt y la función del proteosoma 26 S, así como una
interacción directa entre c-Met y la subunidad
regulatoria p22phox (datos sin publicar).
Figura 7. Mecanismo parcial del efecto tardío del HGF/c-
Met. Represión transcripcional de los componentes de la
NADPH oxidasa.
Una vez más las células que son retadas bajo las
condiciones de represión de la NADPH oxidasa
ejercidas por c-Met, presentan resistencia al efecto
citotóxico, en este caso por el factor de crecimiento
transformante beta, que usa a la oxidasa para iniciar
apoptosis [13].
El disturbio que genera la ausencia en la
señalización de c-Met en el hígado (como en el
caso de los ratones deficiente del receptor), está
siempre ligado al estrés oxidante y al inicio o
progresión de enfermedades hepáticas como el
cáncer hepatocelular [12,20], la fibrosis [21], la
enfermedad hepática alcohólica [7], la esteatosis y
la colestasis [22,23], entre otras, por lo que las
implicaciones en la pérdida del control del estado
redox que conduce el HGF y c-Met son notables y
el conocimiento y la caracterización de ello puede
permitir la implementación de nuevas estrategias
terapéuticas.
Las mitocondrias
La mitocondria suele ser considerada como la
generadora de ROS por excelencia. Existe la
concepción, poco precisa, de que la producción de
ROS por el organelo es consecuencia “accidental”
de la fuga de electrones que son captados por el
oxígeno molecular. Existe evidencia de que la
mitocondria presenta algunos mecanismos bien
regulados que permiten la producción de ROS con
la finalidad de conducir procesos celulares bien
definidos [24].
Nuestro grupo tiene experiencia con dos
sistemas que regulan la generación de ROS con
fines de señalización en la mitocondria, la proteína
moduladora de ROS 1 (Romo1) y el gangliósido
GD3.
Romo1 es una proteína mitocondrial
descubierta y caracterizada muy recientemente [25]
que tiene la función particular de inducir y regular
la producción de ROS, de hecho se ha sugerido que
el incremento en la expresión observada de Romo1
en varias líneas celulares derivadas de tumores,
tiene una relación directa con el estrés oxidante que
presentan éstas células, lo que contribuye a la
acumulación de más mutaciones y a la agresividad
[25,26].
El mecanismo en la generación de ROS aún no
está caracterizado, sin embargo, se cuenta con
evidencia que la expresión de Romo1 está
estrechamente vinculada a la activación de la ruta
de señalización de Erk1/2, la cual es de la familia
de las MAPK, y de NF-kB que a su vez conduce a
la activación del ciclo celular y a la proliferación,
esto tanto en condiciones normales como
patológicas [27,28] (Figura 8).
Figura 8. Los mecanismos mitocondriales de generación
controlada de especies reactivas de oxígeno y sus efectos
fisiológicos.
Aún queda mucho camino para determinar la
magnitud de la relevancia de Romo 1, al parecer es
una proteína muy conservada, se ha identificado
recientemente incluso en lampreas [29], lo que nos
habla de la necesidad evolutiva en el control de
estado redox, y se ha empezado a relacionar en
otras patologías, más allá del cáncer, como en la
esteatosis no alcohólica [22], que se sobreexpresa
en ausencia de la señalización de c-Met, o en ciertas

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enfermedades reumáticas, no necesariamente en
artritis, en lo cual nos hemos enfocado
recientemente [30]. ¿Cuáles son los mecanismos
moleculares que permiten la modulación de ROS y
sus implicaciones celulares? es una pregunta que se
debe responder en busca de nuevas opciones
terapéuticas, al menos, en la lucha contra el cáncer.
El gangliósido GD3 es otro caso de la regulación
de las ROS en la mitocondria[31]. El GD3
pertenece a la familia de los glucolípidos, lípidos
especializados caracterizados por tener una región
polar grande formada de oligosacáridos, así como
dos colas hidrofóbicas, conformadas por un ácido
grasos y la otra por la esfingosina. El GD3 forma
parte estructural de las balsas lipídicas cuya
función es básicamente en la señalización, muchos
de los RTK están en estas balsas, pero también se
ha reportado recientemente su participación en la
formación de autofagosomas [32].
En realidad, el GD3 señaliza como parte de la
ruta del TNF-alfa, el cual induce la activación de la
esfingomielinasa ácida y la liberación del GD3 que
se dirige a la mitocondria [33] promoviendo la
generación de ROS y la apoptosis [31,34] (Figura
8).
El mecanismo detallado en la generación de
ROS esta por ser completamente dilucidado, pero
más allá de los cambios a nivel de membrana
mitocondrial y su desestabilización, pareciera
haber más puntos de regulación, tal vez una
activación de Romo1. En sí la participación de
GD3 en la generación controlada de ROS por la
mitocondria está sumamente confirmado y
representa un mecanismo central en la inducción de
apoptosis como respuesta iniciada por el TNF-
alfa[31,33].
Los efectos mostrados por el GD3 y Romo1
muestran una respuesta diferencial de la
mitocondria que está, en gran medida, determinado
por los niveles de ROS. En general podemos
afirmar que niveles relativamente bajos de ROS
promueven efectos como proliferación o
sobrevivencia, mientras que el incremento puede
promover apoptosis (Figura 8).
Una reflexión final
El uso de las ROS como entidades en la
señalización, podría posicionarlas en el viejo
concepto de “segundo mensajero”, y representan
un claro triunfo en términos de adaptación, de
llevarlas de especies altamente tóxicas, a su control
con fines positivos para la fisiología celular.
La generación y el uso de ROS representa
ventajas para la célula, son entidades que se forman
con relativa facilidad, en procesos regulados,
dependientes del gasto de poder reductor; o de
manera colateral en procesos metabólicos que, si
bien éstos pueden salirse de control en un primer
nivel, pueden contrarrestarse con la acción de las
enzimas antioxidantes que, de hecho, su expresión
suele estar controlada por señalización redox.
Es importante hacer hincapié en dejar a un lado
el concepto de que las ROS son entidades
negativas, si esto fuera así, lo serían igualmente los
antioxidantes. Como en prácticamente todos los
sistemas biológicos la homeostasis o equilibrio
determina los paradigmas celulares y el estado
redox es un caso que debe cada vez más tomarse en
cuenta en el contexto de cualquier evento
molecular de la célula.
Agradecimientos
El trabajo fue escrito con el apoyo, y como
producto de los proyectos financiados por el
CONACYT: CB-252942, CB–222578, Fronteras
de la Ciencia 1320, así como por la Universidad
Autónoma Metropolitana Iztapalapa.
1!
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8. Clavijo-Cornejo, D., Gutierrez-Carrera, M., Palestino-
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DR. LUIS ENRIQUE GÓMEZ
QUIROZ
Profesor Investigador Titular C del
Departamento de Ciencias de la Salud. Químico de
formación, con maestría y doctorado en Biología
Experimental (UAM-I) y postdoctorado en
Biología Celular y Molecular del cáncer hepático
en el National Cancer Institute del NIH, Bethesda,
Maryland, USA. Actual coordinador del Posgrado
en Biología Experimental.
Principales líneas de investigación: regulación
de la expresión génica por cambios en el estado
redox, hepatocarcinogenesis y progresión tumoral
en hígado y páncreas, y transducción de señales. Es
miembro del Sistema Nacional de Investigadores
nivel III, de la Academia Mexicana de Ciencias, del
International Liver Cancer Association, y de la
Sociedad Mexicana de Bioquímica, entre otras.